影响蛋白水解度的原因？

蛋白质溶解度的大小受到一些条件如pH值、离子强度、温度、溶剂类型等的影响。蛋白质的溶解度在等电点时通常是最低的，pH值在高于或低于等电点时，蛋白质所带的净电荷为负电荷或正电荷，其溶解度均增大。

蛋白质的溶解度在pI时虽然是最低的，但是对不同的蛋白质，还是有一定差异的。一些蛋白质如酪蛋白、大豆蛋白在等电点时几乎不溶，而乳清蛋白在等电点时的溶解度仍然很好。对于溶解性随pH值变化大的蛋白质，通过改变介质的酸碱度对其进行相应的提取、分离是十分方便的；而对于溶解性随pH值变化不大的蛋白质，则需要通过其他的方式才能达到分离、提纯的目的。

盐类对蛋白质的溶解性也产生不同的影响。当中性盐的浓度范围为0.1-1mol/L时，可增大蛋白质在水中的溶解度（盐溶，salting

in）,蛋白质的溶解性与离子强度有关；而在中性盐的浓度大于1mol/L时，可降低蛋白质在水中的溶解度甚至产生沉淀（盐析，salting

out）。

蛋白质水解是指蛋白质在水解酶（protease,proteinase）的催化作用下水解过程的统称。这一过程所形成的水解产物在人体内要比自由氨基酸和没有水解的蛋白质更易于吸收。

根据水解程度，蛋白质水解可以分为完全水解：彻底水解得到的水解产物为各种氨基酸的混合物；和部分水解：不完全水解得到的水解产物是各种大小不等的肽段和单个氨基酸。

蛋白酶按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶，前者水解蛋白质中间部分的肽键，后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。

蛋白水解方式主要有化学水解和酶水解。化学水解是利用强酸强碱水解蛋白，虽然简单价廉，但由于反应条件剧烈，生产过程中氨基酸受损严重，L-氨基酸易转化成D-氨基酸，形成氯丙醇等有毒物质，且难以按规定的水解程度控制水解过程，故较少采用而生物酶水解是在较温和的条件下进行的，能在一定条件下定位水解分裂蛋白质产生特定的肽，且易于控制水解进程，能够较好的满足肽生产的需要。

当浸提pH超过等电点，豆粕中的蛋白质溶解度随pH的升高而增大，达到pH7时溶解度突增，达到pH12时蛋白质溶解度趋于最大。

但在实际生产中一般采用pH7～9，这是因为当pH大于9时会使碱性太强而引起脱氨、脱羧、肽键断裂，又会发生“胱赖反应”，把氨基酸转变为有毒的化合物，而且影响产品风味，丧失食用价值。

另外，pH过高，酸沉时用大量的盐酸，会使产品中的盐分增加，存在大量氯化钠的情况下即使达到等电点pH，蛋白质也不会沉淀，反而使蛋白质溶解，既浪费了酸碱，又不利于产品的质量和蛋白的功能性，也影响产品的得率。所以将浸提蛋白的pH控制在7～9范围内比较合适。

扩展资料：

蛋白质作为有机大分子分子化合物，在水中以分散态（胶体态）存在，因此，蛋白质在水中无严格意义上的溶解度，只是将蛋白质在水中的分散量或分散水平相应的称为蛋白质的溶解度。

蛋白质溶解度的大小在实际应用中非常重要，因为溶解度特性数据在确定天然蛋白质的提取、分离和纯化时是非常有用的，蛋白质变性的程度也可以通过蛋白质的溶解行为的变化作为评价指标，此外，蛋白质在饮料中的应用也与其溶解性能有直接的关系。

参考资料来源：百度百科-蛋白质溶解度

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