热休克蛋白(HSP)是生物体内广泛存在的一类热应急蛋白(如HSP60、HSP90等),当机体受到高温、缺氧等刺

热休克蛋白(HSP)是生物体内广泛存在的一类热应急蛋白(如HSP60、HSP90等),当机体受到高温、缺氧等刺,第1张

(1)当环境温度发生改变时,控制不同蛋白质合成的基因表达情况不同,由此表明,性状是基因与环境条件共同作用的结果.

(2)由图解可知,图一示意的是转录过程,转录需要RNA聚合酶,该酶与DNA分子上一段特定序列结合从而启动了转录过程.②为mRNA,其彻底水解后产物有6种:磷酸、核糖、尿嘧啶、鸟嘌呤、腺嘌呤、胞嘧啶.

(3)由图可知,④是翻译过程在的模板为mRNA,由翻译过程可知,核糖体的移动方向是A→B,因此终止密码子应位于B端.

(4)由图三可观察到,HSP60在反应前后没有改变,可想到其作用相当于酶的作用,又可观察到多肽链由伸展状态变为折叠状态的蛋白质,可得出HSP的作用是促进(催化)多肽链折叠、盘曲形成具有一定空间结构的蛋白质.

故答案为:

(1)基因     环境条件        

(2)转录      RNA聚合酶     ①6

(3)mRNA     B

(4)促进(催化)多肽链折叠、盘曲形成具有一定空间结构的蛋白质

HSP:英文全称为:heat shock protein,中文名为:热休克蛋白,属于应急反应性蛋白,高温应激可诱导该蛋白质形成。HSP是分子伴侣的一种,在蛋白质翻译后修饰过程中,起到促进需要折叠的多肽链折叠为天然空间构象的蛋白质。 目前,人们对真核细胞内蛋白质的折叠过程还知之甚少,有关蛋白质折叠的知识主要来自对大肠杆菌中蛋白质折叠的研究,在大肠杆菌中参与蛋白质折叠的HSP包括HSP70,HSP40和GreE三族。其中HSP70有基因dna K编码,故HSP70又被称为Dna K。他有两个主要功能域:一个是存在于N-端的高度保守的ATP酶结构域,能结合核水解ATP;另一个是存在于C-端的多肽链结合域。蛋白质的折叠需要这两个结构域的相互作用。 HSP促进蛋白质折叠的基本过程是HSP70反应循环,在大肠杆菌中,Dna J首先与未折叠或部分折叠的多肽链结合,将多肽链导向Dna K-ATP复合物,并与Dna K结合。Dna J激活Dna K的ATP酶,使其水解ATP生成ADP,产生稳定的Dna J-Dna K-ADP-多肽复合物。在Grp E的作用下,ATP与复合物中的ADP交换,使复合物变为不稳定而迅速解离,释放出被完全折叠或完成部分折叠的蛋白质,其中尚未完成折叠的蛋白质既可以进入新一轮HSP70反应循环,又可以进入Gro EL反应循环,最后完成折叠过程。 分子伴侣是细胞中一类可识别肽链的非天然构象、促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质。细胞至少有两类分子伴侣家族,其中之一就是热休克蛋白(HSP),另一类是伴侣蛋白。

深圳市康尔诺生物技术有限公司依托中科院微生物研究所为研发平台,以延长人类生命、增进国民健康为企业宗旨,致力于应用生物技术治疗癌症、乙肝等重大疾病的药物及治疗方法的研究与开发,促进科技成果的市场转化,为提高人类健康水平做出贡献。

中国科学院微生物研究所病原微生物与免疫学院重点实验室是国内外唯一一家系统研究利用热休克蛋白研制乙肝病毒感染性疾病和癌症疫苗的研究组。申请的相关专利“乙肝病毒抗原多肽与热休克蛋白的复合物及其应用”已获中国授权(ZL 01 1 04060.2,2003),并提交国际专利申请,目前已经获美国专利授权(PCT/CN01/00295,US 7247 712 B2,Jul.24,2007)。课题先后得到国家973项目、863项目、中科院重大项目、自然科学基金项目、微生物所领域前沿项目等支持,发表相关SCI论文20多篇,影响因子超过100。相关研究成果曾被Natue(429(17):715,2004)、Nature Reviews Cancer (4:500-501,2004)、PNAS(103(46):17073-17074,2006)等专题报道。

深圳市康尔诺生物技术有限公司已获中科院微生物研究所授权,拥有专利“乙肝病毒抗原多肽与热休克蛋白的复合物及其应用”(田波,孟颂东,高福,ZL 01 1 04060.2,2003;PCT/CN01/00295,US 7247 712 B2,Jul.24,2007)的排他性使用权。公司与中科院微生物研究所病原微生物与免疫学院重点实验室开展合作,共同开发用于治疗癌症和乙肝等重大疾病的治疗性疫苗产品和制备技术,目前我们开发的瑞栢森自体肿瘤疫苗已在中国医学科学院肿瘤医院应用临床,取得了良好的效果。

目前,我们率先在国内应用瑞栢森自体肿瘤疫苗对肝癌、乳腺癌、消化道癌等恶性肿瘤患者进行临床治疗。临床研究表明,瑞栢森自体肿瘤疫苗能有效推迟肿瘤复发,延长患者生存期,提高患者生活质量。


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