球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
周围蛋白(Peripheral Protein),又称外在蛋白
外在蛋白一般为水溶性蛋白质,分布在质膜内外两侧,通过静电作用及离子键,氢键与膜脂分子的极性头部相结合。或通过与内在蛋白相互作用,间接与膜结合。
蛋白质的盐析:蛋白质溶液中加浓无机盐溶液，使蛋白质析出
对象:高分子等(如蛋白质等)
变化条件:浓无机盐溶液
变化实质:物理变化(溶解度降低)
变化过程:可逆
用途:分离，提纯
蛋白质的变性:蛋白质在某些条件作用下凝聚，丧失生理活性
对象:高分子等(如蛋白质等)
变化条件:受热、紫外线、强酸、强碱、重金属盐，某些有机物等
变化实质:化学变化
变化过程:不可逆
用途:杀菌，消毒等
蛋白质的胶体凝聚：胶体中加入强电解质，不同电荷的胶体或加热而使之凝聚成大颗粒
对象:带电的胶粒
变化条件:强电解质，不同电荷的胶体，加热
变化实质:物理变化
变化过程:不可逆
用途:鉴别，分离等
蛋白质的水解反应：
蛋白质+H2O ＝（酶的催化）＝ 氨基酸
2.蛋白质的性质
(1)溶解性：有些蛋白质和鸡蛋白能溶解在水里形成溶液。蛋白质分子的直径很大，达到了胶体微粒的大小，所以，蛋白质溶液具有胶体的性质。有的难溶于水(如丝、毛等)。
(2)水解：我们从食物摄取的蛋白质，在胃液中的胃蛋白酶和胰液中的胰蛋白酶作用下，经水解反应，生成氨基酸。氨基酸被人体吸收后，重新结合成人体所需的各种蛋白质。人体内各种组织的蛋白质也不断地分解，最后主要生成尿素，排出体外。
(3)盐析：少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解，但如向蛋白质溶液中加入浓的盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出。这种作用叫做盐析。这样析出的蛋白质在继续加水时，仍能溶解，并不影响原来蛋白质的性质。采用多次盐析，可以分离和提纯蛋白质。
(4)变性：蛋白质受热、紫外线、X射线、强酸、强碱、重金属(如铅、铜、汞等)盐、一些有机物(甲醛、酒精、苯甲酸)等的作用会凝结，这种凝结是不可逆的，即凝结后不能在水中重新溶解，这种变化叫做变性。
蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性。运用变性原理可以用于消毒，但也可能引起中毒。
(5)颜色反应：蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。例如，有些蛋白质跟浓硝酸作用时呈黄色。有这种反应的蛋白质分子中一般有苯环存在。在使用浓硝酸时，不慎溅在皮肤上而使皮肤呈现黄色，就是由于浓硝酸和蛋白质发生了颜色反应的缘故。
(6)蛋白质的灼烧：蛋白质被灼烧时，产生具有烧焦羽毛的气味。
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