血红素低究竟是怎么回事？血红素的三大功能

血红素低是怎么回事？说起血红素可能大家都不熟悉，但是说起它的别名血红蛋白相信大家应该都不会陌生了吧！血红蛋白也就是红细胞中的特殊的蛋白质专门用来运输氧气的。那么，判断的标准是什么？血红素正常标准：男性介于13.5-17.5g/dl，女性介于12-16 g/dl。

血红素低的原因

血红素又称为血红蛋白,其在人的身体里负责将氧气运载到各个细胞中。血红素偏低也就是血红蛋白的减少,减少过多就是贫血了。导致血红素偏低的原因有多重,主要原因还是营养不良导致的,当吸收营养不够时,人身体内的铁,维生素B12和叶酸就会缺少,从而导致发生贫血。平时在家中多使用一些猪肝,鸡蛋,红枣,木耳之类的富含铁的食物来补充,注意膳食的搭配,调理两个月就会正常了。

血红素的作用功能 1、与氧结合的功能

生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧,因而在肺组织,血红素可以充分地与氧结合,在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候,血红素的氧结合曲线非常平缓,氧气浓度巨大的波动也很难使血红素与氧气的结合率发生显著变化,因此健康人即使呼吸纯氧,血液运载氧的能力也不会有显著的提高,从这个角度讲,对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用。当血液内红细胞破坏过多,肝脏负荷增加肝细胞内运送、结合和排泄障碍,或肝外胆道阻塞,都可引起血内胆红素浓度增高而出现黄疸。

2、其它功能

血红素还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合,结合的方式也与氧完全一样,所不同的只是结合的牢固程度,一氧化碳、氰离子一旦和血红素结合就很难离开,这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理,遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒,比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。

3、用作药物和保健品

有载氧、贮氧、促进氧化还原、进行电子传递等重要生物学功能。可用作半合成血卟啉(HP)及其衍生物(HPD)、原卟啉钠原料。也可用作肉类食品添加剂,主要作着色剂使用。

长期贫血的影响

贫血一般可能导致抵抗力低下和乏力精神不好.头晕晕倒,嗜眠,衰弱,乏力,疲倦,心悸,气促,头晕,眼花,耳鸣等一般性贫血的症状.

部分病人可有轻度黄疸,皮肤由于苍白伴有轻度黄疸,故呈特殊的柠檬黄色(蜡黄)。

长期贫血可能导致抵抗力低下和导致心脏的改变的啊, 严重的有生命危险。

贫血的饮食禁忌 1、不能食用大蒜

大蒜含较多挥发性物质,过多食用会抑制胃液分泌,使血红蛋白、红细胞减少,加重贫血。

2、不能喝牛奶

牛奶铁含量很低,而钙、磷含量较高,体内的铁质容易和牛奶中的钙、磷结合生成不溶性含铁化合物,使体内铁量更显不足。

3、少食碱性食物

碱性环境不利于铁质吸收,胃酸缺乏也会影响食物中铁游离和转化,因此贫血患者尽量少食用碱性食物,如馒头、荞麦面等。

4、不能喝咖啡

因为咖啡里的多酚类物质会和铁形成难以分解的盐类,抑制铁的吸收。对於贫血病人而言,非常不适合。如果想要喝饮料,最好能将咖啡改为橘子汁。

5、尽量不要喝茶

茶对铁吸收的抑制作用,是由于茶叶中的鞣酸与铁在消化道内形成不溶解的鞣酸铁。这种物质不能被小肠黏膜上皮细胞所吸收,阻碍铁质吸收,而人体缺铁会使体内血红蛋白合成减少,加重贫血症状。

血红蛋白低是贫血的表现，严重的话可以引起其他脏器缺血缺氧，常见表现为头晕、眼花、心悸、乏力等。

物质介绍

血红蛋白

血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质(缩写为HB或HGB)。是使血液呈红色的蛋白。血红蛋白由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上，被血液运输。血红蛋白的特性是:在氧含量高的地方，容易与氧结合在氧含量低的地方，又容易与氧分离。血红蛋白的这一特性，使红细胞具有运输氧的功能。

血红蛋白(hemoglobinhaemoglobinHBHGB ) 每一血红蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，每个血红素又由4个吡咯环组成，在环中央有一个铁原子。血红蛋白中的铁在二价状态时，可与氧呈可逆性结合(氧合血红蛋白)，如果铁氧化为三价状态。血红蛋白则转变为高铁血红蛋白，就失去了载氧能力。珠蛋白约占96%，血红素占4%。α和β都类似于肌红蛋白，只是肽链稍短:α亚基为141aaβ亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。在哺乳动物中，血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气，是血浆溶氧量的70倍。

组成结构

血红蛋白是脊椎动物的一种含铁的复合变构蛋白，由血红素和珠蛋白结合而成。其功能是运输氧和二氧化碳，维持血液酸碱平衡。也存在于某些低等动物和豆科植物根瘤中。分子量约67 000，含有四条多肽链，每个多肽链含有一个血红素基团，血红素中铁为二价，与氧结合时，其化学价不变，行程氧合血红蛋白。呈鲜红色，与氧解离后带有淡蓝色。有多种类型：血红蛋白A(HbA)，α2β2，占成人血红蛋白的98%；血红蛋白A2(HbA2)，α2δ2，占成人血红蛋白的2%；血红蛋白F(HbF)，α2γ2，仅存在于胎儿血中；血红蛋白H(HbH)，β4，四个相同β链组成的四聚体血红蛋白；血红蛋白C(HbC)，β链中Lys被Glu取代的血红蛋白；血红蛋白S(HbS)，镰刀状细胞红蛋白；血红蛋白O2(HbO2，HHbO2)，氧合血红蛋白；血红蛋白CO(HbCO)，一氧化碳结合血红蛋白。在没有氧存在的情况下，四个亚基之间相互作用的力很强。氧分子越多与血红蛋白结合力越强。中心离子铁(II)进一步和蛋白质链中的组氨酸结合，成为五配位。既是配位中心，又是活性中心。血红蛋白中铁(II)能可逆地结合氧分子，取决于氧分压。它能从氧分压较高的肺泡中摄取氧，并随着血液循环把氧气释放到氧分压较低的组织中去，从而起到输氧作用。一氧化碳与血红蛋白的结合较氧强，即使浓度很低也能优先和血红蛋白结合，致使通往组织的氧气流中断，造成一氧化碳中毒（使氧气与血红蛋白的结合能力下降，使人窒息而死亡）。

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