原核延伸因子的化学本质都是蛋白质，它们的作用如下：
EF-T由EF-Tu和EF-Ts组成，当EF-T与GTP结合后可使EF-Ts与EF-Tu分离。
EF-Tu（elongation factor thermo unstable，热不稳定延伸因子）介导氨基酰-tRNA进入核糖体空出的A位。“进位”过程需消耗EF-Tu水解其复合的GTP产生的能量来完成。
EF-Ts（elongation factor thermo stable，热稳定延伸因子）是EF-Tu的鸟苷酸交换因子，能催化与EF-Tu复合的GDP转化为GTP并重新形成EF-Tu和EF-Ts的二聚体（EF-T）。
EF-G（elongation factor G，延伸因子G）具有转位酶活性，由水解GTP供能，使核糖体沿mRNA向下移动一个密码子，催化核糖体A位中的肽酰-tRNA进入P位，使A位再次空出。
（三）多肽链的延长在多肽链上每增加一个氨基酸都需要经过进位，转肽和移位三个步骤。
（1）为密码子所特定的氨基酸tRNA结合到核蛋白体的A位，称为进位。氨基酰tRNA在进位前需要有三种延长因子的作用，即，热不稳定的EF（Unstable
temperature,EF）EF-Tu,热稳定的EF(stable
temperature
EF,EF-Ts)以及依赖GTP的转位因子。EF-Tu首先与GTP结合，然后再与氨基酰tRNA结合成三元复合物，这样的三元复合物才能进入A位。此时GTP水解成GDP，EF-Tu和GDP与结合在A位上的氨基酰tRNA
①核蛋白体“给位”上携甲酰蛋氨酰 基（或肽酰）的tRNA
②核蛋白体“受体”上新进入的氨基酰tRNA
③失去甲酰蛋氨酰基（或肽酰）后，即将从核蛋白体脱落的tRNA
④接受甲酰蛋氨酰基（或肽酰）后已增长一个氨基酸残基的肽键
（2）转肽--肽键的形成（peptide
bond
formation）
在70S起始复合物形成过程中，核糖核蛋白体的P位上已结合了起始型甲酰蛋氨酸tRNA，当进位后，P位和A位上各结合了一个氨基酰tRNA，两个氨基酸之间在核糖体转肽酶作用下，P位上的氨基酸提供α-COOH基，与A位上的氨基酸的α-NH2形成肽键，从而使P位上的氨基酸连接到A位氨基酸的氨基上，这就是转肽。转肽后，在A位上形成了一个二肽酰tRNA
（3)移位（Translocation）
转肽作用发生后，氨基酸都位于A位，P位上无负荷氨基酸的tRNA就此脱落，核蛋白体沿着mRNA向3’端方向移动一组密码子，使得原来结合二肽酰tRNA的A位转变成了P位，而A位空出，可以接受下一个新的氨基酰tRNA进入，移位过程需要EF-2，GTP和Mg2+的参加（图9）。
以后，肽链上每增加一个氨基酸残基，即重复上述进位，转肽，移位的步骤，直至所需的长度，实验证明mRNA上的信息阅读是从5’端向3’端进行，而肽链的延伸是从氮基端到羧基端。所以多肽链合成的方向是N端到C端。
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蛋白质的生物合成中肽链延伸的方向是：从N端到C端。
肽链是生物名词，由多个氨基酸脱水缩合形成肽键（化学键）连接而成。
两个氨基酸相连为二肽，依此类推还有三肽、四肽……10个以下氨基酸组成的称寡肽（小分子肽），超过十个就是多肽，而超过五十个就被称为蛋白质。
大分子蛋白质多是组成氨基酸超过100的长肽链。肽键就是氨基酸的α-羧基与相邻的另一氨基酸的α-氨基脱水缩合的共价键，故肽链两端有自由的α-氨基或α-羧基，分别称为氨基末端或羧基末端。随着组成氨基酸单元的不同，其性质和功能有很大差异。
蛋白质：
蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。
蛋白质（protein）是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。
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