蛋白质的一级结构：又称初级结构或化学结构，是指组成蛋质分子的多肽链中氨基酸的数目、种类和排列顺序，多肽链的数目，同时也包括链内或键间二硫键的数目和位置等。蛋白质分子的一级结构是由共价键形成的，肽键和二硫键都属于共价键。肽键是蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式，形成共价主链。二硫键（—S—S）是由两个半胱氨酸（残基）脱氢连接而成的，是连接肽链内或肽链间的主要化学键。二硫键在蛋白质分子中起着稳定肽链空间结构的作用，往往与生物活力有关。二硫键被破坏后，蛋白质或多肽的生物活力就会丧失。蛋白质结构中，二硫键的数目多，蛋白质结构的稳定性就越强。在生物体内起保护作用的皮、角、毛发的蛋白质中，二硫键最多。
蛋白质的二级结构：是指多肽链本身折叠和盘绕方式，是指蛋白质分子中的肽链向单一方向卷曲而形成的有周期性重复的主体结构或构象。这种周期性的结构是以肽链内或各肽链间的氢键来维持。常见的二级结构有α–螺旋、β–折叠、β–转角等。例如动物的各种纤维蛋白，它们的分子围绕一个纵轴缠绕成螺旋状，称为α–螺旋。相邻的螺旋以氢键相连，以保持构象的稳定。指甲、毛发以及有蹄类的蹄、角、羊毛等的成分都是呈α–螺旋的纤维蛋白，又称α–角蛋白。β–折叠片是并列的比α–螺旋更为伸展的肽链，互相以氢铸连接起来而成为片层状，如蚕丝、蛛丝中的β–角蛋白。
蛋白质的三级结构：是指在二级结构的基础上，进一步卷曲折叠，构成一个很不规则的具有特定构象的蛋白质分子。维持三级结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用，即次级键或称非共价键，包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。盐键又称离子健，是蛋白质分子中正、负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成的，如羧基和氨基、胍基、咪唑基等基团之间的作用力。疏水键是多肽链上的某些氨基酸的疏水基团或疏水侧链（非极性侧链）由于避开水而造成相互接近、粘附聚集在一起。它在维持蛋白质三级结构方面占有突出地位。范德华引力是分子之间的吸引力。此外二硫键也对三级结构的构象起稳定作用。
具有三级结构的球蛋白是一类比纤维蛋白的构象更复杂的蛋白质。肽链也有α–螺旋、β–折叠片等构象单元，这些构象单元之间由肽链中不规则卷曲的肽段相连接，使整个肽铸折叠成近乎球状的不规则形状。酶、多种蛋白质激素、各种抗体以及细胞质和细胞膜中的蛋白质都是球蛋白。和纤维蛋白不同，球蛋白的表面富有亲水基团，因此都能溶于水。
蛋白质的四级结构：是由两条或两条以上的具有三级结构的多肽聚合而成特定构象的蛋白质分子。构成功能单位的各条肽链，称为亚基，一般地说，亚基单独存在时没有生物活力，只有聚合成四级结构才具有完整的生物活性。例如，磷酸化酶是由2个亚基构成的，谷氨酸脱氢酶是由6个相同的亚基构成的，血红蛋白是由4个不同的亚基（2个α肽链，2个β链）构成的，每个链都是一个具三级结构的球蛋白。亚基聚合成四级结构，是通过分子表面的一些次级键，主要是盐键和氢键结合而联系在一起的。有些蛋白质分子只有一、二、三级结构，并无四级结构，如肌红蛋白、细胞色素C、核糖核酸酶、溶菌酶等。另一些蛋白质，则一、二、三、四级结构同时存在，如血红蛋白、过氧化氢酶、谷氨酸脱氢酶等。
构型是指具有一定构造的分子中各原子在空间的排列状况。构象是指在一定的条件下，由于单键的旋转而产生的分子中各原子（或原子团）在空间的不同排布形象。构象比构型更为精细。一般地讲，分子的一种构象可以通过单键的旋转变成另一种构象。但分子的构型必须通过化学键的断裂和形成才能改变。打个比方，两个苯环用一个单键相连，单键旋转90·的过程中能形成无数种构象异构体，但只有一个构型。假如一个苯环上有个基团，构象还是无数种，但构型不止一种了，存在着邻间对3种构型。简单地说构象由单键旋转引起的，而构型是键的连接上有所不同。构型：分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构，如D-甘油醛与 L-甘油醛，D-葡萄糖和L葡萄糖是链状葡萄糖的两种构型，a-D-葡萄糖和b-D-葡萄糖是环状葡萄糖的两种构型。一般情况下，构型都比较稳定，一种构型转变另一种构型则要求共价键的断裂、原子(基团)间的重排和新共价键的重新形成。
构象：由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式，不同的构象之间可以相互转变，在各种构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势对象。在有机化合物分子中，由C—C单键（σ键）旋转而产生的原子或基团在空间排列的无数特定的形象称为构象，这种由C—C单键旋转而产生的异构体称为旋转异构体或构象异构体。如1,2-二氯乙烷。当C—C单键（σ键）旋转时，可以有无数个构象异构体，极限构象有顺叠、顺错、反错和反叠等。在顺叠构象中，两个碳上连接的氯原子和氢原子之间相距最近，产生强排斥作用，内能最高，属该分子最不稳定的构象；在反叠构象中，氯原子和氢原子之间相距最远，相互间排斥力最小，内能最低，是该分子最稳定的构象。顺错构象和反错构象的稳定性介于这两种构象之间，它们的稳定性次序为：反叠>顺错>反错>顺叠。分子的各种构象异构体并不是平均分布的，在室温下总是以其最稳定的构象为主要的存在形式即为优势构象，如果偏离优势构象就会产生扭转张力。相邻碳原子上较优基团(或原子)之间的角度称扭转角(torsion angle，又称两面角)。各种构象异构体之间相互转化，必须克服由扭转张力产生的能，一般在12～20kJ·mol-1之间。在室温下分子碰撞可产生84kJ·mol-1能量，所以，难以在室温下分离这些构象异构体。
它们的主要区别是；
1；构型与构型、构象与构象之间相互转化时是否需要共价键的断裂和重新形成
2；是否会改变分子的光学活性
3；构型是一个有机分子中各个原子（如碳、氢原子）特有的固定的空间排列
构象是一个基团（如甲基）的空间排布
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