1．根据受体的亚细胞定位分类：
⑴细胞膜受体：这类受体是细胞膜上的结构成分,一般是糖蛋白、脂蛋白或糖脂蛋白.多肽及蛋白质类激素、儿茶酚胺类激素、前列腺素以及细胞因子通过这类受体进行跨膜信号传递.
⑵细胞内受体：这类受体位于细胞液或细胞核内,通常为单纯蛋白质.此型受体主要包括类固醇激素受体,维生素D3受体（VDR）以及甲状腺激素受体（TR）.
2．根据受体的分子结构分类：
⑴配体门控离子通道型受体：此型受体本身就是位于细胞膜上的离子通道.其共同结构特点是由均一性的或非均一性的亚基构成一寡聚体,而每个亚基则含有4~6个跨膜区.此型受体包括烟碱样乙酰胆碱受体（N-AchR）、A型γ-氨基丁酸受体（GABAAR）、谷氨酸受体等.
⑵G蛋白偶联型受体：此型受体通常由单一的多肽链或均一的亚基组成,其肽链可分为细胞外区、跨膜区、细胞内区三个区.在第五及第六跨膜α螺旋结构之间的细胞内环部分（第三内环区）,是与G蛋白偶联的区域.大多数常见的神经递质受体和激素受体是属于G蛋白偶联型受体.
G蛋白是由α、β、γ亚基组成的三聚体,存在于细胞膜上,其α亚基具有GTPase活性.当配体与受体结合后,受体的构象发生变化,与α亚基的C-端相互作用, G蛋白被激活,此时,α亚基与β、γ亚基分离,可分别与效应蛋白（酶）发生作用.此后,α亚基的GTPase将GTP水解为GDP,α亚基重新与β、γ亚基结合而失活.
⑶单跨膜α螺旋型受体：此型受体只有一段α螺旋跨膜,受体本身具有酪氨酸蛋白激酶活性；或当受体与配体结合后,再与具有酪氨酸蛋白激酶活性的酶分子相结合,进一步催化效应酶或蛋白质的酪氨酸残基磷酸化,也可以发生自身蛋白酪氨酸残基的磷酸化,由此产生生理效应.
此型受体主要有表皮生长因子受体（EGFR）,胰岛素受体（IR）,血小板衍生生长因子受体（PDGFR）等.此型受体的主要功能与细胞生长及有丝分裂的调控有关.
⑷转录调控型受体：此型受体分布于细胞浆或细胞核内,其配体通常具有亲脂性.结合配体的受体被活化后,进入细胞核作用于染色体,调控基因的开放或关闭.受体的分子结构有共同特征性结构域,即分为高度可变区-DNA结合区及绞链区-激素结合区.①高度可变区：不同激素的受体此区的一级结构变化较大,其功能主要是与调节基因转录表达有关.②DNA结合区及绞链区：此区的功能是与受体被活化后向细胞核内转移（核转位）并与特异的DNA顺序结合有关.③激素结合区：一般情况下,此区与一种称为热休克蛋白90（hsp90）的蛋白质结合在一起而使受体处于失活状态.
受体酪氨酸激酶的激活
受体酪氨酸激酶的激活是一个相当复杂的过程，大多数受体都要先由两个单体形成一个二聚体，并在细胞内结构域的尾部磷酸化，然后在二聚体的细胞内结构域装配成一个信号转导复合物
RTKs的主要集中类型是：
表皮生长因子受体、血小板生长因子受体、胰岛素和胰岛素样生长因子-1 受体等
胰岛素受体信号转导途径
胰岛素受体（insulin receptor）是一个四聚体，由两个α亚基和两个β亚基通过二硫键连接。
激活
当胰岛素与受体的α亚基结合并改变了β亚基的构型后，酪氨酸蛋白激酶才被激活，激活后可催化两个反应∶①使四聚体复合物中β亚基的特异位点酪氨酸残基磷酸化，这种过程称为自我磷酸化（autophosphorylation）；②使胰岛素受体底物（insulin receptor substrate，IRSs）上具有重要作用的十几个酪氨酸残基磷酸化，磷酸化的IRSs能够与那些具有SH2结构域的蛋白结合，引起进一步的反应。
胰岛素受体是由两个α亚基和两个β亚基组成的四聚体，胰岛素与α亚基结合引起β亚基构型改变，激活了β亚基的酪氨酸激酶。激活的β亚基将位于受体细胞质结构域的酪氨酸以及受体的各种IRSs磷酸化。
信号转导机制
一旦胰岛素受体被激活、IRSs被磷酸化后，磷酸化的IRSs可以作为一个锚定位点，将许多不同但都具有SH2结构域的蛋白锚定在一起，这些被锚定的蛋白可激活不同的信号转导途径，由此将胰岛素受体接受的细胞外信号通过不同的途径传递到细胞内。
激活的胰岛素受体将IRSs磷酸化，被磷酸化的IRSs可激活PI（3）K，PI-PLC和Ras途径。
表皮生长因子受体信号转导途径
表皮生长因子（epidermal growth factor， EGF）受体是研究得比较清楚的酪氨酸激酶受体，存在于特殊的靶细胞的质膜上，调节不同的功能，包括细胞的生长、增殖和分化，并且与肿瘤的发生有关。
受体结构
EGF受体（EGF receptor）是一种糖蛋白，由三个部分组成：①细胞外结构域有621个氨基酸残基，富含半胱氨酸， 并形成多对二硫键。其上结合有糖基，是EGF结合的位点；②跨膜区由23个氨基酸残基组成；③细胞质结构域，由542个氨基酸残基组成，含有无活性的酪氨酸激酶和几个酪氨酸磷酸化的位点。
受体激活
当EGF同受体细胞外结构域结合位点结合后，受体被激活，导致两个EGF受体单体形成二聚体， 激活细胞质部分的酪氨酸激酶，使酪氨酸自我磷酸化。EGF受体上有五个主要的磷酸化的酪氨酸位点，可以同几种不同的蛋白质结合，分别引起细胞内不同的信号应答。
级联放大
在多数情况下，EGF受体被磷酸化的酪氨酸位点同靶蛋白（酶）的SH2结构域相互作用，将靶蛋白（酶）激活，引起细胞应答。如PIP2激酶通过SH2与EGF受体磷酸化的酪氨酸位点相互作用被激活，激活的PIP2激酶使一种膜脂-PIP2磷酸化。另外，磷酸化的酪氨酸位点也可以同具有SH2结构域的磷脂酶Cγ相互作用，并将磷脂酶Cγ激活，激活的磷脂酶Cγ可将质膜中PIP2水解成IP3和DAG，引起与磷脂肌醇-G蛋白偶联系统类似的信号转导。
Ras 蛋白的激活
原癌基因 c-ras表达产物 Ras蛋白是目前研究得较为清楚的一条信号转导途径，这条通路同胰岛素受体、EGF受体相关。
Ras蛋白（Ras protein） Ras是大鼠肉瘤（rat sarcoma，Ras）的英文缩写。Ras蛋白是原癌基因c-ras的表达产物，相对分子质量为21kDa，系单体 GTP结合蛋白，具有弱的 GTP酶活性。其活性则是通过与GTP或GDP的结合进行调节
Ras蛋白的活性受GEF和GAP的控制，GEF激活Ras，而GAP则抑制Ras的活性。
Ras蛋白的激活
当EGF激活其受体后，受体细胞质结构域磷酸化，新的磷酸化位点作为Grb2-Sos蛋白结合部位。Grb2-Sos蛋白同受体的磷酸化位点结合之后，Sos蛋白被激活，激活的Sos蛋白促进Ras蛋白进行GDP与 GTP的交换，从而将Ras蛋白激活
Ras蛋白也可被胰岛素受体激活，其激活机制略有不同。在胰岛素受体途径， Grb2-Sos蛋白不能直接与受体细胞质结构域的磷酸酪氨酸位点结合，而是同胰岛素受体底物Shc结合，形成Shc-Grb2-Sos蛋白复合物。
Ras信号的级联放大
Ras蛋白被激活后，通过激酶级联系统进行信号转导（附图）
感觉可能有点答非所问
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