双缩脲试剂是的蓝色是配合物
的颜色,蛋白质的肽键在碱性溶液中能与Cu2+络合成紫红色的化合物。颜色深浅与蛋白质浓度成正比。
双缩脲(NH2CONHCONH2)是两个分子脲经180℃左右加热,放出一个分子氨后得到的产物。
双缩脲试剂本是用来检测双缩脲,因蛋白质中也有-CONH-基也可用于检验蛋白质,与蛋白质接触后的颜色呈紫色。
1、双缩脲反应双缩脲NH2-CO-NH-CO-NH2是由2分子尿素,(NH2-CO-NH2)失去1分子氨后的缩合产物。多肽分子中含有许多和双缩脲结构相似的肽键-CO-NH-。因此,在蛋白质溶液中加入碱和少量的硫酸铜就有紫红色铜的络合物生成。任何蛋白质或者蛋白质水解中间产物都有双缩脲反应。这个性质显示和蛋白质分子中所含肽键数目有一定的关系。肽键数目越多,颜色越深。它能显示是由于生成了+2价的铜的络合物。
2、蛋白质黄色反应
某些蛋白质跟浓硝酸作用呈黄色,如再以氨处理又变成橙色。有这种反应的蛋白质分子一般都存在苯环。
3、蛋白质跟茚三酮反应
蛋白质和氨基酸一样,也能和茚三酮水合物试剂产生紫色的颜色反应,这种反应可鉴别蛋白质。
4、还原性糖类与斐林试剂也可发生颜色反应,生成砖红色的沉淀。这种反应可以快速鉴别还原性糖的存在,但是斐林试剂需要现配现用。
脱氨基 (英语:Deamination,亦可称为 脱氨作用 或 去胺作用(台湾学术界说法) )是指移除分子上的一个氨基。人类的肝脏经由脱氨作用将胺基酸分解,当胺基酸的氨基被去除之后,会转变成氨。由碳及氢所组成的残余部分,则回收或氧化产生能量。对人体而言,氨具有毒性,因此某些酵素将会在尿素循环中将二氧化碳分子附加其上,使氨转变成尿素或尿酸。之后这些尿素及尿酸再经由尿液排出体外。
基本介绍中文名 :脱氨基 外文名 :Deamination 别称 :脱氨作用或去胺作用 分类 :代谢-取代反应 定义,背景知识,简介,方法, 定义 脱氨基作用 就是胺基酸中的氨基在脱氨酶的作用下,将氨基脱下来成为NH 3 的过程。 背景知识 胺基酸的种类是由-R基决定的 。人体在酶的作用可以把一些胺基酸的氨基转换成别的氨基,那样的话就变成另外一种胺基酸了。这样的话可以给人体造出一些必须胺基酸来维持人体的营养的平衡。而脱氨基就是把这种胺基酸转变成另一种人体可利用的物质。 众所周知,胺基酸是由一个氨基,一个羧基,一个附属基(R基),还有一个氢原子,同时连在一个碳原子上形成的,转氨基和脱氨基同时发生在蛋白质的代谢中,转氨基--就是蛋白质在消化道内被分解后,形成的胺基酸上的氨基从这个胺基酸上脱离,与另一种物质(多数情况下是丙酮酸)结合形成新的胺基酸(与丙酮酸反应则生成谷氨酸),而脱氨基是脱去的氨基在体氧化分解,为机体提供能量,最后形成尿素,排出体外。另外,胺基酸可以通过转氨基作用和糖类、脂类相互转化。 转氨基作用指的是一种胺基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是胺基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是胺基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。 结果是生成了一种非必需胺基酸和一种新的α-酮酸。反应由转氨酶和其辅酶磷酸吡哆醛催化。磷酸吡哆醛是维生素B6的衍生物。人体内最重要的转氨酶为谷丙转氨酶和谷草转氨酶。它们是肝炎诊断和预后的指标之一。 体内大部分胺基酸都可以参与转氨基作用,例外:赖氨酸,脯氨酸和羟脯氨酸。鸟氨酸(Ornithine)的δ-氨基也可通过转氨基作用被脱掉。 简介 脱氨基作用,细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应,是机体内胺基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨,转氨,联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以联合脱氨基最为重要。 氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中,动物的脱氨基作用主要在肝脏进行;非氧化脱氨基作用见于微生物,但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种胺基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的,反应产物是对应的酮基化合物。在胺基酸的分解代谢中,L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种胺基酸能进行氧化性脱氨,催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。 现在认为,至少在动物体内,大部分胺基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的,也可通过此联合作用的逆反应合成某些胺基酸。 方法 (1)氧化脱氨基作用:胺基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。在体内有L-谷氨酸脱氢酶及胺基酸氧化酶类所催化的反应,其中以L-谷氨酸脱氢酶的作用最为重要。L-谷氨酸脱氢酶是以NAD + 或NADP + 为辅酶的不需氧脱氢酶,它催化L-谷氨酸生成α-酮戊二酸和NH 3 。L-谷氨酸脱氢酶仅能参与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用,而不能完成其他胺基酸的脱氨基作用,故体内还需要其他的脱氨基方式。(2)转氨基作用:又称为氨基转换作用,它是由氨基转换酶(转氨酶)催化的。此酶催化一些胺基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上,生成相应的胺基酸,原来的胺基酸则转变成相应的α-酮酸。体内大多数胺基酸(除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外)都可参加转氨基作用。体记忆体在许多的转氨酶,不同胺基酸与α-酮酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化。在各种转氨酶中,以L-谷氨酸与α-酮酸之间的转氨酶最为重要。转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。
(3)联合脱氨基作用:上述转氨基作用只是将一个α-胺基酸的氨基转移到α-酮戊二酸的酮基上,形成谷氨酸,实际上并无游离的NH 3 产生,未达到真正脱离的目的。但若将转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶联合作用,可达到真正脱氨基的目的,这一反应过程称为联合脱氨基作用。
(4)肌肉中,通过嘌呤核苷酸循环使许多胺基酸脱去氨基。
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