哈哈，蛋白质电泳是这样的，DNA应该也是这样的吧。
SDS使蛋白质变性，用于确定蛋白分子量的聚丙烯酰胺凝胶电泳。也可以用于核酸抽提操作中破坏细胞壁及裂解核酸-蛋白复合物。在乳液聚合反应中，可充当两相溶液的乳化剂。
巯基乙醇用于打开二硫键的，使蛋白质的四级或三级结构被破坏。
甘油使样品处于下面，不易飘起，并有保护作用。
溴酚蓝用于显色，起指示作用。
扩展资料
SDS的用途
1、用作洗涤剂和纺织助剂，也用作牙膏起泡剂、矿井灭火剂、乳液聚合乳化剂、羊毛净洗剂等。
2、用作阴离子型表面活化剂、乳化剂及发泡剂。
3、GB 2760-96规定为食品工业用加工助剂。发泡剂；乳化剂；阴离子型表面活性剂。用于蛋糕、饮料、蛋白、鲜果、果汁饮料、食用油等。
4、用作药物、化妆品、合成树脂的乳化剂。牙膏、灭火器的发泡剂。用作丝毛类精品织物的洗涤剂。金属选矿的浮选剂。
5、用作洗涤和纺织助剂，也用作牙膏发泡剂，灭火泡沫液，乳液聚合乳化剂，医药用乳化分散剂，洗发剂等化妆制品，羊毛净洗剂。
6、生化分析，电泳，离子对试剂。
十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）作为聚丙烯酰胺凝胶电泳技术的一种，可测定蛋白质的分子量，对蛋白质组分进行分离、分析、纯化、定性、定量以及少量的制备。在 蛋白表达 中有着广泛应用，尤其是在 大肠杆菌表达系统 中，有着不可替代的作用。 (服务请咨询)
1.SDS-PAGE的类型
在SDS-PAGE中，由于蛋白质与SDS结合后都带负电，因此是阳极电泳。
与常规聚丙烯酰胺凝胶电泳相似，SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳也可分为圆盘电泳、垂直平板电泳和水平平板电泳。其中平板电泳较常使用。
SDS-PAGE一般来说不采用连续电泳方式，因为在SDS-PAGE中蛋白质间不存在电荷密度差异，多采用不连续电泳方式。不连续电泳中蛋白质的分离主要取决于其分子大小和形状。不连续电泳的分离胶可以是均一胶，也可以是梯度胶。
2.SDS-PAGE的原理
对于SDS-PAGE，由于在电泳体系中加入了十二烷基硫酸钠（SDS）和强还原剂（如巯基乙醇，二硫苏糖醇等），其中SDS作为阴离子去污剂会破坏蛋白质的氢键和疏水相互作用，导致蛋白质构象改变，而巯基乙醇等可以打开蛋白质分子内的二硫键，使其分解为亚基，因此电泳过程中蛋白质的生物活性丧失或减弱，但电泳后可恢复或部分恢复其活性。
在离子强度低时，主要以单体形式存在的SDS可以与蛋白质结合，生成蛋白质-SDS复合物。由于SDS带有大量负电荷，复合物所带的负电荷远远超过蛋白质原有的负电荷，这使得不同蛋白质间电荷的差异被掩盖。而SDS-蛋白质复合物形状都呈椭圆棒形，棒的长度与蛋白质亚基分子量有关，所以在SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳中蛋白只存在分子大小的差别，利用这一点可将不同的蛋白质分开 （分子筛效应），因此SDS-PAGE常用于检测蛋白质亚基的分子量及鉴定纯度。
与常规PAGE类似，不连续SDS-PAGE对蛋白质的分离除了基于分子筛效应外，还基于其对样品的浓缩效应。
3.SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳的实验方法
样品缓冲液中须含有3～4倍于蛋白质的SDS以及足够断裂二硫键的β-巯基乙醇或二硫苏糖醇，而且蛋白须完全变性展开。由于每克伸展的蛋白质结合1.4g单体SDS，因此通常在样品缓冲液中加1％～2％（10～20g/L）SDS，在凝胶及电泳缓冲液中加0.1%SDS。
制胶
SDS-PAGE多采用不连续的电泳方式，其制胶方法与常规PAGE的制胶方法基本一致，但由于凝胶中含有SDS，容易起泡，低温下又易结晶析出，因此单体储备液不需抽气，聚合时的凝胶也不适宜在4℃放置。制胶模具的准备也同常规PAGE相同。下面就介绍不连续电泳中的阳极电泳的制胶方法。
（1）凝胶储备液的配制
① 丙烯酰胺储备液T＝30％，C固定，2.6%～3%。
② 4×分离胶缓冲液 如pH＝8.8、1.5mol/L Tris-HCl缓冲液，含0.4%SDS。
③ 4×浓缩胶缓冲液 如pH＝6.8、0.5mol/L Tris-HCl缓冲液，含0.4%SDS。
④ 10％过硫酸铵溶液（AP）。
注：丙烯酰胺是神经毒剂，应戴手套操作。电泳时的试剂应达到电泳纯，并使用重蒸水配制溶液。
（2）分离胶配方
A液/ml B液/ml 重蒸水/ml 10%AP/μl TEMED/μl
x/30×10=x/310/4=2.510-x/3-2.5约503～5
根据聚合的快慢来调节AP和TEMED的用量，使凝胶在20～60min内聚合。
（3）制备浓缩胶
制备样品和加样
5×样品缓冲液：pH＝6.8、0.06mol/L （0.4mol/L）Tris-Hcl缓冲液，含25％（50％）甘 油、2％（10％）SDS、5％ （体积分数）巯基乙醇和0.1％溴酚蓝。
将蛋白质溶液与5×样品缓冲液以4：1（体积比）的比例混合（如果蛋白质溶液浓度过高，需预先脱盐处理）后，在100℃水浴中加热3～5min，使蛋白质充分变性，再于10000r／min离心5min，取上清加样。
电泳
电泳缓冲液：pH＝8.3，0.025mol/L Tris-0.192mol/L Gly缓冲液，含0.1％SDS。
1、带有烷基化作用的还原SDS处理：碘乙酸胺的烷基化作用很好的并且长期的保护SH基团，得到较窄的谱带另碘乙酸胺可捕集过量的DTT，以防止银染时的纹理现象。
染色和检测
（1）考马斯亮蓝法，在SDS-PAGE后，凝胶的固定和染色时间应比常规PAGE的长1倍左右，或用多倍体积染色液染色，以排除SDS的影响。
（2）银染法，在电泳后染色之前，必须将凝胶多次漂洗，以除去SDS。
4.影响分离结果的因素
缓冲系统
在SDS对蛋白质的助溶作用以及负电荷的包裹作用影响下，蛋白质的分离仅依据亚基的分子大小，因此缓冲系统的选择比较简单，只要利于分离并保持蛋白质的稳定以及不与SDS发生相互作用即可。常用的缓冲系统有 Tris-Gly缓冲液，其余如磷酸缓冲液（多用于连续电泳）、Tris-醋酸盐缓冲液、Tris-硼酸盐缓冲液、咪唑缓冲液以及SDS-尿素系统 （用于分离低分子量蛋白样品）。离子强度一般为0.01～0.2mol/L。
SDS-PAGE为阳极电泳，在凝胶缓冲液中加入 0.1％SDS，在样品缓冲 液中加1％ ～2％SDS和1％～6％巯基乙醇 （或3％二硫苏糖醇），并加适量溴酚蓝，在电极缓冲液中加0.1％SDS，不连续电泳的凝胶缓冲液和样品缓冲液中还需加适量甘油。
凝胶浓度
由于凝胶浓度决定凝胶孔径大小，而凝胶孔径影响电泳效果 （即凝胶的分子筛效应）。特别是对于SDS-PAGE，由于电泳分离只取决于SDS-蛋白质亚基胶束的大小，因此凝胶浓度的选择尤为重要。应根据样品中蛋白质的分子量范围选择合适的凝胶浓度
C=2.6% C=5%
凝胶浓度（T）/%分子量范围/kDa凝胶浓度（T）/%分子量范围/kDa
5
10
15
20
25-200
10-70
＜50
＜40
5
10
15
20
60-170
20-100
10-50
5-40
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