抑制剂与酶分子的结合部位基本上和底物与酶分子的结合部位相同或相近。这类抑制剂称为同位抑制剂。
2、别位抑制作用
抑制剂与酶分子活性中心以外的部位相结合,即通过酶分子空间构象的改变,来影响底物与酶的结合或酶的催化效率。这种抑制剂称为别位抑制剂。
酶受抑制时其蛋白部分并未变性。由于酶蛋白变性造成的酶失活作用,以及除去活化剂(如酶活力所必需的金属离子)而造成酶活力的降低或丧失,不属于酶抑制作用的范畴。
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扩展资料
抑制剂只对某类或某一个酶起作用,这类抑制剂叫做专一性的不可逆抑制剂,包括亲和标记剂和自杀底物两大类:
①亲和标记剂,具有和底物类似的结构,是通过对酶的亲和力来对酶进行修饰的。所以又称Ks型不可逆抑制剂。它们能与特定的酶结合,它们的结构中还带有一个活泼的化学基团可以与酶分子中的必需基团起反应使酶活力受到抑制。
因而亲和标记剂只对底物结构与其相似的酶有抑制作用,显示其有专一性。如:L-苯甲磺酰赖氨酰氯甲酮(TLCK)是胰蛋白酶的亲和标记剂,而L-苯甲磺酰苯丙氨酰氯甲酮(TPCK)则是胰凝乳蛋白酶的亲和标记剂。
②自杀底物,有些酶的专一性较低,它们的天然底物的某些类似物或衍生物都能和它们发生作用。这些类似物或衍生物中的一类,在它们的结构中潜在着一种化学活性基团,当酶把它们作为一种底物来结合并在这一酶促催化作用进行到一定阶段以后,潜在的化学基团能被活化,成为有活性的化学基团并和酶蛋白活性中心发生共价结合,使酶失活。
这种过程称为酶的“自杀”或酶的自杀失活作用,而这类底物则称为“自杀底物”也叫Kcat型不可逆抑制剂。
1、竞争性抑制作用:抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低的作用。特点为:a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物;b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同;c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大;但增加底物浓度可使抑制程度减小;d.动力学参数:Km值增大,Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶(底物为琥珀酸)的竞争性抑制和磺胺类药物(对氨基苯磺酰胺)对二氢叶酸合成酶(底物为对氨基苯甲酸)的竞争性抑制。
2、非竞争性抑制作用:抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低
特点为:a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;c.动力学参数:Km值不变,Vm值降低。
3、反竞争性抑制,是指抑制剂只与酶-底物复合物结合,而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。
特点为:a.这种抑制作用使得Vmax,Km都变小,但Vmax/Km比值不变。b.抑制剂不能与游离酶相结合,而只能与络合物ES相结合生成ESI络合物。
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