各种氨基酸的缩写

丙氨酸（Ala）；缬氨酸（Val）；亮氨酸（Leu）；异亮氨酸（Ile）；脯氨酸（Pro）；苯丙氨酸（Phe）；色氨酸（Trp）；蛋氨酸（Met）；甘氨酸（Gly）；丝氨酸（Ser）；苏氨酸（Thr）；半胱氨酸（Cys）；酪氨酸（Tyr）；天冬酰胺（Asn）；谷氨酰胺（Gln）。

扩展资料：

氨基酸的作用：

要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用。

将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。

参考资料来源：百度百科—氨基酸

Gly——甘氨酸         Ala——丙氨酸             Val——缬氨酸          Leu——亮氨酸 

Ile——异亮氨酸       Phe——苯丙氨酸        Trp——色氨酸          Tyr——酪氨酸 

Asp——天冬氨酸      Asn——天冬酰胺        Glu——谷氨酸          Lys——赖氨酸 

Gln——谷氨酰胺      Met——甲硫氨酸         Ser——丝氨酸         Thr——苏氨酸

Cys——半胱氨酸        Pro——脯氨酸           His——组氨酸        Arg——精氨酸 

氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。

扩展资料：

氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条：

1.氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O和O2，解除对细胞的毒害。

2.非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。

3.转氨基作用。转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能参与转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。

4.联合脱氨基：单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基：

1）以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2）通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主。

参考资料：百度百科-氨基酸

丙氨酸 Ala A

精氨酸 Arg R

天冬氨酸 Asp D

半胱氨酸 Cys C

谷氨酰胺 Gln Q

谷氨酸 Glu/Gln E

组氨酸 His H

异亮氨酸 Ile I

甘氨酸 Gly G

天冬酰胺 Asn N

亮氨酸 Leu L

赖氨酸 Lys K

甲硫氨酸 Met M

苯丙氨酸 Phe F

脯氨酸 Pro P

丝氨酸 Ser S

苏氨酸 Thr T

色氨酸 Trp W

酪氨酸 Tyr Y

缬氨酸 Val V

六伴穷光蛋，

酸谷天出门，

死猪肝色脸，

只携一两钱。

一本落色书，

拣来精读之。

芳香老本色，

不抢甘肃来。

六伴穷光蛋：硫、半、光、蛋→半胱、胱、蛋（甲硫）氨酸→含硫氨基酸

酸谷天出门：酸、谷、天→谷氨酸、天冬氨酸→酸性氨基酸

死猪肝色脸：丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸

只携一两钱：支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸

一本落色书：异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮

拣来精读之：碱、赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸

芳香老本色：芳香、酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸

不抢甘肃来：脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基的氨基酸

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