别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
别构效应可分为同促效应和异促效应两类。相同配体（相同的结合部位）引起的反应称为同促效应，例如寡聚体酶或蛋白质（如血红蛋白）各亚基之间的协同作用即是同促效应。
同促效应是同一种物质作用于不同亚基的相同部位而发生影响，因此是别构效应。不同配体（不同的结合部位）引起的反应称为异促效应，例如别构酶的别构结合部位和底物结合部位之间的反应即是异促效应。
具有别构效应的体系应具有以下的通性：
（1）大部分别构蛋白质是含有几个亚单位的寡聚体或多聚体。
（2）别构效应常和蛋白质的四级结构变化有关（即亚基间键的变化）。
（3）异促效应可以是正的或负的，而同促效应总是正的协同作用。
（4）已经知道的仅具有异促效应的体系很少，但多数含有两个或多个配体的体系中，至少有一个配体具有协同性质的同促效应。
（5）任何能改变异促效应的条件，处理或突变也同时能改变同促效应。
别构效应：当配体结合于别构酶的调节部位后，引起酶分子构象发生改变从而改变酶的催化活性。别构酶结构：别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于不同亚基上，使酶活性增强的效应物称为别构酶激活剂，反之称为别构酶抑制剂。
别构酶的动力学特点是酶促反应与底物浓度呈S曲线
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