乳酸脱氢酶（LDH）是一种糖酵解酶，主要作用是催化乳酸氧化为丙酸，将氢转移给NAD成为NADH。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心肌和骨肌。
乳酸脱氢酶有5种同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5。正常值参考范围是LD2>LD1>LD3>LD4>LD3。
扩展资料
检测方法
在酶的生产和应用过程中，经常要进行酶的活力测定，以确定酶量的多少及其变化情况。酶活力测定方法多种多样，总的要求是快速、简便、准确。
酶活力的测定均包括两个阶段，首先要在一定的条件下，酶与底物反应一段时间，然后再测定反应液中底物或产物变化的量。
乳酸脱氢酶测定方法很多，根据酶作用的反应可分为二大类一类利用顺向反应以乳酸为基质另一类利用逆向反应，以丙酮酸为基质。根据测定方法不同又可分为可见分光光度法和紫外分光光度法。
可见分光光度法利用2，4-二硝基苯麟和丙酮酸作用，生成丙酮酸二硝基苯踪，在碱性溶液中呈棕色，在520nm处光吸收峰最高。
参考资料来源：百度百科--乳酸脱氢酶
参考资料来源：百度百科--乳酸脱氢酶同工酶
LDH升高主要是由以下原因引起的：心脏病，如急性心肌梗死，如果LDH继续升高或再升高，说明梗死面积扩大或梗死再次发生。肝病、急性病毒性肝炎、肝硬化、梗阻性黄疸、心力衰竭或心包炎时肝充血、慢性活动性肝炎等乳酸脱氢酶明显升高。
当心肌梗死或心肌损伤发生时，就会出现异常。如心肌梗死后8～10小时开始升高，48～72小时达到最高值，10～14小时恢复正常。尤其是ldh-1与ldh-2的比值会大于或等于1，只要ldh-1主要升高，因此常被作为诊断心肌梗死和判断病情进展的依据。
乳酸脱氢酶（LDH）几乎存在于所有组织中，在心脏、骨骼肌和肾脏中含量最高，其次是肝、脾、胰腺、脑和肺。临床上可以用电泳法分离和替换人体组织中LDH和LDH的5种同工酶。根据电泳迁移率，依次为ldh-1、ldh-2、ldh-3、ldh-4和ldh-5。首先，LDH为100-240 IU/L。谷氨酰胺转胺酶为0～40IU/L。磷酸肌酸激酶为24-194iu/L。磷酸肌酸激酶同工酶为0-25iu/L。丙氨酸转氨酶为0-40 IU/L。目前儿童心肌酶谱正常值高于成人。因此，不能认为小儿心肌酶谱增高是由心肌炎引起的。
LDH和LDH升高通常是由肝功能异常引起的。要及时到医院进行全面检查，注意休息，多喝水，加强锻炼。应注意高水平的LDH。因肺梗塞和肿瘤转移引起的胸腔积液，会引起乳酸脱氢酶升高。如果病情严重，需要住院治疗。心肌酶谱如下:乳酸脱氢酶为100-240国际单位/升；谷氨酸草酰乙酸转氨酶为0-40IU/L；磷酸肌酸激酶为24-194国际单位/升(4)磷酸肌酸激酶同工酶为0-25国际单位/升。
小鼠乳酸脱氢酶正常值是109-245单位每升。109-245单位每升是血清中乳酸脱氢酶的标准，乳酸脱氢酶催化乳酸氧化成丙酮酸时，反应呈正反两个方向可测定，用反应法测得的乳酸脱氢酶活性比正反反应高，用不同的测定方法所得结果也会有所不同。欢迎分享，转载请注明来源：优选云
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