分子伴侣,整合素,着丝粒,细胞周期,连接小体分别指什么?

分子伴侣,整合素,着丝粒,细胞周期,连接小体分别指什么?,第1张

分子伴侣 1987 年 Lasky首先提出了分子伴侣(molecular chaperones)的概念。他将细胞核内能与组蛋白结合并能介导核小体有序组装的核质素( nucleoplasmin )称为分子伴侣。根据 Ellis 的定义,这一概念延伸为“一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质,它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装,而且在组装完毕后与之分离,不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份”。热休克蛋白就是一大类分子伴侣。1987年,Ikemura发现枯草杆菌素(subtilisin)的折叠需要前肽(propeptide)的帮助。这类前肽常位于信号肽与成熟多肽之间,在蛋白质合成过程中与其介导的蛋白质多肽链是一前一后合成出来的,并以共价键相连接,是成熟多肽正确折叠所必需的,成熟多肽完成折叠后即通过水解作用与前肽脱离。Shinde和Inouye将这类前肽称为分子内伴侣(intramolecular chaperones)。分子伴侣主要分为: 伴侣素家族(chaperonin, Cpn) Cpn 家族是具有独特的双层 7-9 元环状结构的寡聚蛋白,它们以依赖 ATP 的方式促进体内正常和应急条件下的蛋白质折叠。 Cpns 又分为两组: GroEL(Hsp60) 家族和 TriC 家族。 GroEL 型的 Cpns 存在于真细菌、线粒体和叶绿体中,由双层 7 个亚基组成的圆环组成,每个亚基分子量约为 60Ku 。它们在体内与一种辅助因子,如 E. coli 中的 GroES ,协同作用以帮助蛋白折叠。除了叶绿体中的类似物外,这些蛋白是应急反应诱导的。人们对 GroEL 和 GroES 的结构、功能及其作用机制做了十分详尽的研究。 TRiC 型( TCP-1 环状复合物)存在于古细菌和真核细胞质中,由双层 8 或 9 元环组成,亚基分子量约为 55K ,与小鼠中 TCP-1 尾复合蛋白( TCP-1 tail complex protein )有同源性。这种 Cpn 没有类似 GroES 的辅助因子,而且只有古细菌中的成员有应急诱导性; 应激蛋白70 家族(Stress-70 family) 又称为热休克蛋白 70 家族( Hsp70 family ),是一类分子量约 70Ku 的高度保守的 ATP 酶,广泛地存在于原核和真核细胞中,包括大肠杆菌胞浆中的 DnaK/ DnaJ ,高等生物内质网中的 Bip 、 Hsc1 、 Hsc 2 、 Hsc 4 或 hsc70 ,胞浆中的 Hsp70 、 Hsp68 和 Ssal4p ,线粒体中的 Ssclp 、 Hsp70 等。在细胞应急和非应急条件下的蛋白质代谢,如蛋白质的从头折叠( de novo protein folding) 、跨膜运输、错误折叠多肽的降解及其调控过程中有重要的作用。在体内, Hsp70 家族成员的主要功能是以 ATP 依赖的方式结合未折叠多肽链的疏水区以稳定蛋白质的未折叠状态,再通过有控制的释放帮助其折叠; 应激蛋白90 家族(Stress-90 family) 即热休克蛋白 90 家族,分子量在 90Ku 左右,包括大肠杆菌胞浆中的 HtpG ,酵母胞浆中的 Hsp83 与 Hsc83 ,果蝇胞浆中的 Hsp83 ,以及哺乳类胞浆中的 Hsp90 与内质网中的 Grp94 ( Erp90 或内质网素 endoplasmin )等。 Hsp 90 可以与胞浆中的类固醇激素受体结合,封闭受体的 DNA 结合域,阻碍其对基因转录调控区的激活作用,使之保持在天然的非活性状态,但 hsp90 的结合也使受体保持着对激素配体的高亲和力。 hsp90 还与 Ras 信号途径中许多信号分子的折叠与组装密切相关,主要是 hsp90 的结合与解离,介导了这些分子在非活性形式与活性形式间的转化。如转化型酪氨酸激酶 pp60v-src 或在一定条件下,从 hsp90 等与之形成的复合物中释放,才能转位至胞膜,行使激酶的活性功能。 Casein(CKII) 和 el/f-2a 是两种丝氨酸 / 苏氨酸蛋白激酶,其中 Casein(CKII) 与细胞生长和细胞周期有关, el/f-2a 激酶则调节蛋白质合成,两者均可与 hsp90 及其他分子伴侣形成复合物。除 hsp90 以外,其他分子伴侣如 hsp70, PPIs 等都影响了受体分子的激活过程; 此外,其他的分子伴侣还有核质素、T 受体结合蛋白 (TRAP) 、大肠杆菌的 SecB 和触发因子( trigger factor )及 PapD 、噬菌体编码的支架蛋白( scaffolding proteins )等。 分子伴侣不仅与胞内蛋白的折叠与组装密切相关,影响到蛋白质的转运、定位或分泌;而且与信号转导中的信号分子的活性状态与活性行为相关连,具有重要的生理意义。 整合素 整合素(integrin)大多为亲异性细胞粘附分子,其作用依赖于Ca2+。介导细胞与细胞间的相互作用及细胞与细胞外基质间的相互作用(图11-20)。几乎所有动植物细胞均表达整合素。 整合素是由α (120~185kD)和β(90~110kD)两个亚单位形成的异二聚体。迄今已发现16种α亚单位和9种β亚单位。它们按不同的组合构成20余种整合素。 α亚单位的N端有结合二价阳离子的结构域,胞质区近膜处都有一个非常保守的KXGFFKR序列,与整合素活性的调节有关。 含β1亚单位的整合素主要介导细胞与细胞外基质成分之间的粘附。含β2亚单位的整合素主要存在于各种白细胞表面,介导细胞间的相互作用。β3亚单位的整合素主要存在于血小板表面,介导血小板的聚集,并参与血栓形成。除β4可与肌动蛋白及其相关蛋白质结合,α6β4整合素以层粘连蛋白为配体,参与形成半桥粒。 着丝粒 着丝粒(centromere)是真核生物细胞在进行有丝分裂(mitosis)和减数分裂(meiosis)时,染色体分离的一种“装置”。着丝粒是染色体分离的一种装置,也是姐妹染色单体在分开前相互联结的位置,在染色体的形态上表现为一个缢痕(constriction)。着丝粒位于异染色质区内,这里富集了卫星DNA,也就是短的DNA串联重复序列。此外,在缢痕区内有一个直径或长度为400 nm左右的很致密的颗粒状结构,这称为动粒(kinetochore)的结构直接与牵动染色体向两极移动的纤丝蛋白相连结。 染色体着丝粒(centromere)的主要作用是使复制的染色体在有丝分裂和减数分裂中可均等地分配到子细胞中。在很多高等真核生物中,着丝粒看起来像是在染色体一个点上的浓缩区域,这个区域包含着丝点 (希腊语 kínesis 运动chóros 部位),又称主缢痕。此是细胞分裂时纺锤丝附着之处。在大部分真核生物中每个纺锤丝附着在不同的着丝粒上。如啤酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)附着在每个着丝粒上仅一条纺锤丝。广义上说着丝粒也常指着丝点﹐然而狭义上的着丝点是将染色体和纺锤丝微管相结合的蛋白质复合体。 若着丝粒丢失了,那么染色体就失去了附着到纺锤丝上的能力,细胞分裂时染色体就会随机地进入子细胞。然而有着丝粒的染色体也会出现这种异常分配,那就是复制后的两个染色体拷贝并不总是正确地分离进入子细胞。在此过程中发生错误的概率通常是很低的。若发生错误会引起染色体数目的改变。如在酵母中分配发生错误的概率低于十万分之一。 目前正在研究着丝粒结合蛋白以及其它的一些因素。一个主要的问题是解决纺锤丝附着到着丝粒的具体机制。 着丝点是高中生物学教科书常用的染色体基本结构名称。本套教科书在第1册有丝分裂和减数分裂有关细胞分裂中均用“着丝点”,而在第2册染色体组型分析中对染色体分类却用“着丝粒”。许多学生疑问“着丝点和着丝粒有什么区别?是不是同一结构?” 经查,着丝点为Kinetochore,着丝粒为Centromere,在许多文献资料中使用不一。例如,在《细胞生物学》(1987年,高等教育出版社)中二者均有使用,刘祖洞和江绍慧的《遗传学》(1987年,高等教育出版社)中只用“着丝粒”,中央农业广播电视学校教材《植物及植物生理》(修订执笔人孟繁静等,1989年,农业出版社)中只用“着丝点”。近来在电镜下观察发现的资料表明,着丝粒(染色体的主缢痕primary constriction)为染色质的结构,将染色体分成二臂,在细胞分裂前期和中期,把两个姐妹染色单体连在一起,到后期两个染色单体的着丝粒分开。着丝粒两侧各有一个由蛋白质构成的3层盘状特化结构,为非染色体性质物质的附加物,称为着丝点,在染色质(染色体)被碱性染料染色时,着丝点部分染色很浅或根本不染色,由于着丝点部位几乎把着丝粒覆盖,所以,染色后观察染色体的外形,在着丝点部位几乎看不到着色。着丝点与染色体的移动有关,在细胞分裂(包括有丝分裂和减数分裂)的前、中、后期,纺锤体的纺锤丝(或星射线)微管就附着在着丝点上,并牵引染色体移动,意即纺锤体的纺锤丝(或星射丝)直接附着在着丝点上而不是附着在染色体着丝粒上,没有着丝点,染色体不能由纺锤丝牵引移动。因此,着丝点和着丝粒并非同一结构,它们的功能也不同,但它们的位置关系是固定的,有时用着丝点或着丝粒泛指它们所在的染色体主缢痕位置是可以理解的。

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细胞连接是细胞间的联系结构,是细胞质膜局部区域特化形成的,在结构上包括膜特化部分、质膜下的胞质部分及质膜外细胞间的部分。细胞连接是多细胞有机体中相邻细胞之间通过细胞质膜相互联系, 协同作用的重要基础。

在脊椎动物中,细胞连接可分为:

粘着连接和桥粒(属于锚定连接)

间隙连接,(属于通讯连接)通讯连接还包括神经细胞突触连接和植物细胞的胞间连丝

紧密连接(封闭连接的主要形式)

在无脊椎动物中,有多种细胞连接方式,如:间壁连接(属于封闭连接)

粘着连接和桥粒(属于锚定连接)

 通过细胞的骨架系统将细胞或细胞与基质相连成一个坚挺、有序的细胞群体,使细胞间、细胞与基质间具有抵抗机械张力的牢固粘合。锚定连接在组织内分布很广泛,在上皮组织,心肌和子宫颈等组织中含量尤为丰富。 特点:通过肌动蛋白丝或中等纤维相连。

一锚定连接的构成

1、参与锚定连接的骨架系统可分两种不同形式:  

 ⑴与中间纤维相连的锚定连接主要包括桥粒和半桥粒;  

 ⑵与肌动蛋白纤维相连的锚定连接主要包括粘合带与粘合斑。  

 2、构成锚定连接的蛋白可分成两类:

⑴细胞内附着蛋白,将特定的细胞骨架成分(中间纤维或微丝)同连接复合体结合在一起。

⑵跨膜连接的糖蛋白,其细胞内的部分与附着蛋白相连,细胞外的部分与相邻细胞的跨膜连接糖蛋白相互作用或与胞外基质相互作用。

二锚定连接的类型、结构与功能

1、中间纤维相连的锚定连接

⑴桥粒:又称点状桥粒,位于粘合带下方。是细胞间形成的钮扣式的连接结构,跨膜蛋白(钙粘素)通过附着蛋白(致密斑)与中间纤维相联系,提供细胞内中间纤维的锚定位点。中间纤维横贯细胞,形成网状结构,同时还通过桥粒与相邻细胞连成一体,形成整体网络,起支持和抵抗外界压力与张力的作用。桥粒(desmosome)存在于承受强拉力的组织中,如皮肤、口腔、食管等处的复层鳞状上皮细胞之间和心肌中。相邻细胞间形成纽扣状结构,细胞膜之间的间隙约30nm,质膜下方有细胞质附着蛋白质,如片珠蛋白(plakoglobin)、桥粒斑蛋白(desmoplakin)等,形成一厚约15~20nm的致密斑。斑上有中间纤维相连,中间纤维的性质因细胞类型而异,如:在上皮细胞中为角蛋白丝(keratin filaments),在心肌细胞中则为结蛋白丝(desmin filaments)。桥粒中间为钙粘素(desmoglein及desmocollin)。因此相邻细胞中的中间纤维通过细胞质斑和钙粘素构成了穿胞细胞骨架网络。

主要构成单位是跨膜蛋白、附着蛋白、中间纤维。胰蛋白酶、胶原酶及透明质酸酶皆可破坏跨膜蛋白的胞外结构,使桥粒分离;Ca2+是必需的,故螯合剂也可使之分离。

⑵半桥粒:半桥粒相当于半个桥粒,但其功能和化学组成与桥粒不同。它通过细胞质膜上的膜蛋白整合素将上皮细胞锚定在基底膜上, 在半桥粒中,中间纤维不是穿过而是终止于半桥粒的致密斑内。存在于上皮组织基底层细胞靠近基底膜处,防止机械力造成细胞与基膜脱离。半桥粒(hemidesmosome)在结构上类似桥粒,位于上皮细胞基面与基膜之间,它桥粒的不同之处在于:

①只在质膜内侧形成桥粒斑结构,其另一侧为基膜;

②穿膜连接蛋白为整合素(integrin)而不是钙粘素,整合素是细胞外基质的受体蛋白;

③细胞内的附着蛋白为角蛋白(keratin)。

2、与肌动蛋白纤维相连的锚定连接

粘合带(adhesion belt)呈带状环绕细胞,一般位于上皮细胞顶侧面的紧密连接下方。在粘合带处相邻细胞的间隙约15~20nm。

间隙中的粘合分子为E-钙粘素。在质膜的内侧有几种附着蛋白与钙粘素结合在一起,这些附着蛋白包括:α-,β-,γ-连锁蛋白(catenin)、粘着斑蛋白(vinculin)、α-辅肌动蛋白(α-actinin)和片珠蛋白(plakoslobin)。

粘合带处的质膜下方有与质膜平行排列的肌动蛋白束,钙粘蛋白通过附着蛋白与肌动蛋白束相结合。于是,相邻细胞中的肌动蛋白丝束通过钙粘蛋白和附着蛋白编织成了一个广泛的网络,把相邻细胞联合在一起。

粘合斑(adhesion plaque)位于细胞与细胞外基质间,通过整合素(integrin)把细胞中的肌动蛋白束和基质连接起来。连接处的质膜呈盘状,称为粘合斑。

⑴粘合带:又称带状桥粒,位于紧密连接下方,相邻细胞间形成一个连续的带状连接结构,跨膜蛋白通过微丝束间接将组织连接在一起,提高组织的机械张力。

E钙粘素(依赖于Ca2+的粘附分子)为跨膜蛋白的主要成分。存在于上皮细胞近顶部、紧密连接的下端,呈一环形的带状。相邻细胞的间隙约15~20nm。

⑵粘合斑:细胞通过肌动蛋白纤维和整联蛋白与细胞外基质之间的连接方式,微丝束通过附着蛋白锚定在连接部位的跨膜蛋白上。存在于某些细胞的基底,呈局限性斑状。其形成对细胞迁移是不可缺少的。体外培养的细胞常通过粘着斑粘附于培养皿上。

间隙连接(属于通讯连接)

是动物细胞间最普遍的细胞连接,是在相互接触的细胞之间建立的有孔道的、由连接蛋白形成的亲水性跨膜通道,允许无机离子、第二信使及水溶性小分子量的代谢物质从中通过,从而沟通细胞达到代谢与功能的统一。在细胞生长、细胞增殖与分化、组织稳态、肿瘤发生、伤口愈合等生理和病理生理过程中具有重要作用。越来越多的研究表明,构成间隙连接的连接蛋白基因的突变与人类的遗传性疾病相关,如外周神经病、耳聋、皮肤病、白内障、眼牙指发育不全综合征及先天性心脏病等。

1、间隙连接结构

⑴间隙连接处相邻细胞质膜间的间隙为2~3nm 。

⑵连接子(connexon) 是间隙连接的基本单位。

间隙连接最重要的特征是间隙中丛集的圆柱形颗粒,这些圆柱形颗粒是一对6个亚单位排列成的中间有孔道的结构每一个六聚体称为连接子,连接子两两相对分别整合在两相邻细胞的质膜中。构成连接子的亚单位为连接蛋白。

连接子中心形成一个直径约1.5nm的孔道。通道直径通常受一些因素如膜电位、胞内pH值及Ca2+浓度等因素的调节而处于动态变化中。膜电位低落时通道关闭;pH值下降或Ca2+浓度升高均可通过改变连接蛋白的构象而使通道直径变小,甚至关闭。

⑶连接单位由两个连接子对接构成。一般来说,只有相同或相似的连接蛋白形成的连接子才能在细胞间建立间隙连接

2、间隙连接的蛋白成分

⑴已分离20余种构成连接子的蛋白,属同一蛋白家族,其分子量26—60KD不等;

⑵连接子蛋白具有4个α-螺旋的跨膜区,是该蛋白家族最保守的区域。

⑶连接子蛋白的一级结构都比较保守, 并有相似的抗原性。

⑷不同类型细胞表达不同的连接子蛋白,间隙连接的孔径与调控机制有所不同。

3、间隙连接的功能及其调节机制

⑴间隙连接在代谢偶联中的作用:使代谢物(如氨基酸、葡萄糖、核苷酸、维生素等)及第二信使(cAMP、Ca2+等)直接在细胞之间流通。

①间隙连接允许小分子代谢物和信号分子通过, 是细胞间代谢偶联的基础

②代谢偶联现象在体外培养细胞中的证实

③代谢偶联作用在协调细胞群体的生物学功能方面起重要作用.

⑵间隙连接在神经冲动信息传递过程中的作用:在由具有电兴奋性的细胞构成的组织中,通过间隙连接建立的电偶联对其功能的协调一致具有重要作用。

例如:神经细胞之间的电偶联(带电离子,一般为H+,通过间隙连接通道由一个细胞内直接进入另一个细胞内)使动作电位迅速在细胞之间传播,从而没有化学突触传播兴奋时出现的时间上的延迟。

①电突触快速实现细胞间信号通讯

②间隙连接调节和修饰相互独立的神经元群的行为

⑶间隙连接在早期胚胎发育和细胞分化过程中具有重要

①胚胎发育中细胞间的偶联提供信号物质的通路,从而为某一特定细胞提供它的“位置信息”,并根据其位置影响其分化。

②肿瘤细胞之间间隙的连接明显减少或消失,间隙连接类似“肿瘤抑制因子”。

⑷间隙连接对细胞增殖的控制也有一定作用。如将转化细胞与正常细胞共培养,通常几乎不能在两种细胞间建立间隙连接,转化细胞的增殖不受抑制;当用一定诱导剂使转化细胞与正常细胞之间建立间隙连接后转化细胞的生长即受到抑制;当封闭正常细胞与转化细胞之间的通道后转化细胞的生长失控复现。

⑸间隙连接的通透性是可以调节的。

①降低胞质中的pH值和提高自由Ca2+的浓度都可以使其通透性降低

②间隙连接的通透性受两侧电压梯度的调控及细胞外化学信号的调控 。

神经细胞间的化学突触

存在于可兴奋细胞之间的细胞连接方式,它通过释放神经递质来传导神经冲动。  

 化学突触(synapse)是存在于可兴奋细胞间的一种连接方式,其作用是通过释放神经递质来传导兴奋。由突触前膜(presynaptic membrane)、突触后膜(postsynaptic membrane)和突触间隙(synaptic cleft)三部分组成。  

 突触前神经元的突起末梢膨大呈球形,称突触小体(synaptic knob)。突触小体贴附在突触后神经元的胞体或突起的表面形成突触。突触小体的膜称突触前膜,与突触前膜相对的胞体膜或突起的膜称突触后膜,两膜之间称为突触间隙。间隙的宽度约20-30nm,内含有粘多糖和糖蛋白等物质。

突触小体内有许多囊泡,称突触小泡(synaptic vesicle),内含神经递质。当神经冲动传到突触前膜,突触小泡释放神经递质,为突触后膜的受体接受(配体门通道),引起突触后膜离子通透性改变,膜去极化或超极化。

三 胞间连丝:高等植物细胞之间通过胞间连丝相互连接,完成细胞间的通讯联络。

胞间连丝(plasmodesmata)是植物细胞特有的通讯连接。是由穿过细胞壁的质膜围成的细胞质通道,直径约20~40nm。因此植物体细胞可看作是一个巨大的合胞体(syncytium)。通道中有一由膜围成的筒状结构,称为连丝小管(desmotubule)。连丝小管由光面内质网特化而成,管的两端与内质网相连。连丝小管与胞间连丝的质膜内衬之间,填充有一圈细胞质溶质(cytosol)。一些小分子可通过细胞质溶质环在相邻细胞间传递。

〔1〕胞间连丝结构 相邻细胞质膜共同构成的直径20-40nm的管状结构

〔2〕胞间连丝的功能  

 a实现细胞间由信号介导的物质有选择性的转运;

b实现细胞间的电传导;

c在发育过程中,胞间连丝结构的改变可以调节植物细胞间的物质运输。

 细胞连接的粘附分子 (adhirin molecule of cell surface,CAM) 同种类型细胞间的彼此粘连是许多组织结构的基本特征。细胞与细胞间的粘连是由特定的细胞粘附分子所介导的。细胞粘附分子是细胞表面分子,多为糖蛋白,是一类介导细胞之间、细胞与细胞外基质之间粘附作用的膜表面糖蛋白。

粘附分子的特征

1、结构特点:分子结构分为三个部分:⑴胞外区:肽链的N端部分,一般比较大,带有糖链;⑵跨膜区:可单次或多次跨膜;⑶胞质部分:肽链的C端,一般较小,与膜骨架系统相结合,或与信息系统相连。

2、粘连分子均为整合膜蛋白,在胞内与细胞骨架成分相连;

3、多数要依赖Ca2+或Mg2+才起作用。

粘连分子的类型

1、钙粘素 属同亲性(只与表达同类钙粘素的细胞粘附)CAM,依赖Ca2+的细胞粘连糖蛋白,介导依赖Ca2+的细胞粘着和从胞外到细胞质传递信号。对胚胎发育中的细胞识别、迁移和组织分化以及成体组织器官构成具有主要作用。根据分布组织不同分为五类,N、P、E、M、R-钙粘素,30多个成员的糖蛋白家族,分子的同源性很高。

2、选择素 属异亲性CAM,依赖于Ca2+的能与特异糖基识别并相结合的糖蛋白,在血流状态下介导白细胞与血管内皮细胞之间的识别与粘附。

P—选择素:表达于血管内皮细胞、血小板、

E—选择素:表达于血管内皮细胞;

L—选择素:表达于白细胞表面。

3、免疫球蛋白超家族的CAM:许多与Ig分子结构相似、编码基因同源的蛋白分子,主要以膜蛋白形式存在于细胞表面,参与细胞识别与信号传递,介导同亲性细胞粘着或介导异亲性细胞粘着,但其粘着作用不依赖Ca2+。

4、整合素 属异亲性CAM,作用依赖于Ca2+,介导细胞与细胞之间及细胞与细胞外基质之间的识别与结合,在细胞内外信号转导中起着十分重要的作用。由a和b两个亚基形成的异源二聚体糖蛋白。人体细胞中已发现16种a链和8种b链,它们相互配合形成22种不同的二聚体整合素,可与不同的配基结合,从而介导细胞与基质、细胞与细胞之间的粘着。

粘着方式

1、细胞中主要的粘着因子家族

2、与细胞锚定连接相关的粘着因子

3、非锚定连接的细胞粘着因子及其作用部位

紧密连接(封闭连接的主要形式)

又称封闭小带(zonula occludens),存在于脊椎动物的上皮细胞间,长度约50-400nm,相邻细胞之间的质膜紧密结合,没有缝隙。在电镜下可以看到连接区域具有蛋白质形成的焊接线网络,焊接线也称嵴线,封闭了细胞与细胞之间的空隙。上皮细胞层对小分子的透性与嵴线的数量有关,有些紧密连接甚至连水分子都不能透过。

紧密连接的焊接线由跨膜细胞粘附分子构成,主要的跨膜蛋白为claudin和occludin,另外还有膜的外周蛋白ZO。

紧密连接的主要作用是封闭相邻细胞间的接缝,防止溶液中的分子沿细胞间隙渗入体内,从而保证了机体内环境的相对稳定;消化道上皮、膀胱上皮、脑毛细血管内皮以及睾丸支持细胞之间都存在紧密连接。后二者分别构成了脑血屏障和睾血屏障,能保护这些重要器官和组织免受异物侵害。在各种组织中紧密连接对一些小分子的密封程度有所不同,例如小肠上皮细胞的紧密连接对Na+的渗漏程度比膀胱上皮大1万倍。

又称不通透连接或闭锁连接,具有连接相邻细胞、封闭细胞间隙的通透及分隔极性上皮细胞质膜外叶顶区与基侧区等三重功能。

一 紧密连接是封闭连接的主要形式,普遍存在于脊椎动物体表及体内各种腔道和腺体上皮细胞之间。是指相邻细胞质膜直接紧密地连接在一起,能阻止溶液中的分子特别是大分子沿着细胞间的缝隙渗入体内,维持细胞一个稳定的内环境。

其特点是:通过跨膜蛋白相连。

二 紧密连接的结构:细胞质膜上由跨膜蛋白紧密排列形成脊线,相邻细胞的脊线相对应连接。在不同的组织中紧密连接的程度不一样,程度的大小根据脊线的多少判断。

大分子绝对不可通过,对小分子及水的封闭程度则因组织而异。

如:葡萄糖的运输:消化腔→小肠上皮细胞→结缔组织。

三 紧密连接的功能 1、形成渗漏屏障,起重要的封闭作用;

2、隔离作用,使游离端与基底面质膜上的膜蛋白行使各自不同的膜功能;

3、支持功能。 紧密连接一般存在于上皮细胞之间。Ca2+是形成紧密连接所必需的,因而体外用适当的蛋白酶及螯合剂处理上皮组织均可使紧密连接分离。

四紧密连接嵴线中的两类蛋白:

〔1〕封闭蛋白,跨膜四次的膜蛋白(60KD);

〔2〕claudin蛋白家族(现已发现15种以上)

在无脊椎动物中,有多种细胞连接方式,如:

间壁连接是存在于无脊椎动物上皮细胞的紧密连接。连接蛋白呈梯子状排列,形状非常规则,连接的细胞内骨架成分为肌动蛋白纤维。在果蝇中一种叫做discs-large的蛋白参与形成间壁连接,突变品种不仅不能形成间壁连接,还产生瘤突。


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