Gly——甘氨酸 Ala——丙氨酸 Val——缬氨酸 Leu——亮氨酸
Ile——异亮氨酸 Phe——苯丙氨酸 Trp——色氨酸 Tyr——酪氨酸
Asp——天冬氨酸 Asn——天冬酰胺 Glu——谷氨酸 Lys——赖氨酸
Gln——谷氨酰胺 Met——甲硫氨酸 Ser——丝氨酸 Thr——苏氨酸
Cys——半胱氨酸 Pro——脯氨酸 His——组氨酸 Arg——精氨酸
氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。
扩展资料：氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条：
1.氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O和O2，解除对细胞的毒害。
2.非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。
3.转氨基作用。转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能参与转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。
4.联合脱氨基：单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基：
1）以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2）通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主。
参考资料：百度百科-氨基酸
ε-氨基(NH3+)是与从α-碳开始的第五个碳原子相连的氨基，α-碳是与羧基 (C=OOH) 相连的碳原子。蛋白质氨基酸中只有赖氨酸有ε-氨基。ε-氨基常参与氢键的合成并在催化反应中扮演通用碱基的角色。
氨基（Amino）是有机化学中的基本碱基，所有含有氨基的有机物都有一定碱的特性，由一个氮原子和两个氢原子组成。氨基是一个活性大、易被氧化的基团。在有机合成中需要用易于脱去的基团进行保护。
扩展资料：
1、赖氨酸的ε-氨基的甲基化
是一种通常的翻译后修饰，形成一甲基，二甲基和三甲基赖氨酸。三甲基赖氨酸会发生在 钙调蛋白中。另外，赖氨酸残基还能进行乙酰化和泛素化等 修饰。胶原蛋白中含有的羟基赖氨酸是由赖氨酸经赖氨酸羟化酶羟基化而来。内质网或高尔基体中，羟基赖氨酸残基的O-糖基化可用来标记特定蛋白从细胞中的分泌。
2、赖氨酸（英语：Lysine，简称为Lys或者K）是一种α-氨基酸。赖氨酸是一种人体必需的氨基酸。赖氨酸的遗传密码是AAA和AAG。赖氨酸与精氨酸，组氨酸一样，属于碱性氨基酸。
