广泛存在的催化乳酸和丙酮酸相互转换的酶。L-乳酸脱氢酶(编号:EC 1.1.1.27)作用于L-乳酸;D-乳酸脱氢酶(编号:EC 1.1.1.28)作用于D-乳酸,两者均以NAD+为氢受体。在厌氧酵解时,催化丙酮酸接受由3-磷酸甘油醛脱氢酶形成的NADH的氢,形成乳酸。
乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内,其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶,几乎存在于所有组织中。有两个亚单位。同功酶有五种形式,即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)及LDH-5(M4),可用电泳方法将其分离。LDH同功酶的分布有明显的组织特异性,所以可以根据其组织特异性来协用诊断疾病。正常人血清中LDH2〉LDH1。如有心肌酶释放入血则LDH1〉LDH2,利用此指标可以观察诊断心肌疾病。
乳酸脱氢酶 (LDH)分子量为130~140KDa,由两种亚单位组成:H(表示heart)和M(表示muscle)。它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶,即:LDH1(H4)、LDH2(H3M1)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)、LDH5(M4)。
LDH催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反应,在碱性条件下促进lactic acid向pyruvic acid方向的反应,而在中性条件下促进pyruvic acid向lactic acid的转化(为逆反应)。LDH是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。
由于LDH几乎存在于所有体细胞中,而且在人体组织中的活性普遍很高,所以血清中LDH的增高对任何单一组织或器官都是非特异的。在AMI时升高迟、达峰晚,故对早期诊断价值不大。由于半寿期长(10~163小时),多用于回顾性诊断,如对入院较晚的AMI病人、亚急性MI的诊断和病情监测。
LDH在组织中的分布特点是心、肾以LDH1为主,LDH2次之;肺以LDH3.LDH4为主;骨骼肌以LDH5为主;肝以LDH5为主,LDH4次之。血清中LDH含量的顺序是LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5.
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编辑本段LDH 乳酸脱氢酶
中文名称:乳酸脱氢酶 英文名称:lactate dehydrogenase,LDH 定义:广泛存在的催化乳酸和丙酮酸相互转换的酶。L-乳酸脱氢酶(编号:EC 1.1.1.27)作用于L-乳酸;D-乳酸脱氢酶(编号:EC 1.1.1.28)作用于D-乳酸,两者均以NAD+为氢受体。在厌氧酵解时,催化丙酮酸接受由3-磷酸甘油醛脱氢酶形成的NADH的氢,形成乳酸。 所属学科:生物化学与分子生物学(一级学科);酶(二级学科) 乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内,其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶,几乎存在于所有组织中。同功酶有五种形式,即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)及LDH-5(M4),可用电泳方法将其分离。LDH同功酶的分布有明显的组织特异性,所以可以根据其组织特异性来协用诊断疾病。正常人血清中LDH2,〉LDH1。如有心肌酶释放入血则LDH1〉LDH2,利用此指标可以观察诊断心肌疾病。
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