氨基酸有多少种?

氨基酸有多少种?,第1张

氨基酸共有20种:色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、半胱氨酸、丝氨酸、甘氨酸 、酪氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺 、丙氨酸、精氨酸、组氨酸、脯氨酸。

简介

氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物,氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似,氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-,β-,γ-,w-氨基酸,但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸,而且仅有二十几种,他们是构成蛋白质的基本单位。

氨基酸是生物学上重要的有机化合物,它是由氨基(-NH2)和羧基(-COOH)的官能团组成的,以及一个侧链连到每一个氨基酸。氨基酸是构成蛋白质的基本单位。

氨基酸有二十二种。包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸,都是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物,化学式是RCH(NH2)COOH。羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。

氨基酸有二十二种。包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸,都是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物,化学式是RCH(NH2)COOH。羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。

Gly——甘氨酸         Ala——丙氨酸             Val——缬氨酸          Leu——亮氨酸 

Ile——异亮氨酸       Phe——苯丙氨酸        Trp——色氨酸          Tyr——酪氨酸 

Asp——天冬氨酸      Asn——天冬酰胺        Glu——谷氨酸          Lys——赖氨酸 

Gln——谷氨酰胺      Met——甲硫氨酸         Ser——丝氨酸         Thr——苏氨酸

Cys——半胱氨酸        Pro——脯氨酸           His——组氨酸        Arg——精氨酸 

氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物,氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似,氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-,β-,γ-...w-氨基酸,但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸,而且仅有二十几种,他们是构成蛋白质的基本单位。

扩展资料:

氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条:

1.氧化脱氨基:第一步,脱氢,生成亚胺;第二步,水解。生成的H2O2有毒,在过氧化氢酶催化下,生成H2O和O2,解除对细胞的毒害。

2.非氧化脱氨基作用:①还原脱氨基(严格无氧条件下);②水解脱氨基;③脱水脱氨基;④脱巯基脱氨基;⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨;⑥脱酰胺基作用。

3.转氨基作用。转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式,除Gly、Lys、Thr、Pro外,大部分氨基酸都能参与转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸。

4.联合脱氨基:单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基,单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基:

1)以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨。2)通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主。

参考资料:百度百科-氨基酸


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