抑制剂和激活剂对酶活性的影响

抑制剂和激活剂对酶活性的影响,第1张

很少量的激活剂或抑制就会影响酶的活性,而且常具有特异。激活剂和抑制剂不是绝对的,有些物质在低浓度时为某种酶的激活剂,而在高浓度时则成为该酶的抑制剂,NaCl是唾液淀粉酶的激活剂,但NaCl浓度到1/3饱和度时就可抑制唾液淀粉酶的活性。

基本信息

抑制剂,又称为缓聚剂,是一种用来阻滞或降低化学反应速度的物质,作用与负催化剂相同。它不能停止聚合反应,只是减缓聚合反应。借以抑制或缓和化学反应的物质。

此外,凡是能提高酶活性的物质都被称为激活剂,在酶促反应体系中加入激活剂可导致反应速率的增加。

相关知识

酶活力也称酶活性,是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可以用在一定条件下,它所催化的某一化学反应的转化速率来表示,即酶催化的转化速率越快,酶的活力就越高反之,速率越慢,酶的活力就越低。

1、竞争性抑制作用:抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低的作用。特点为:a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物;b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同;c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大;但增加底物浓度可使抑制程度减小;d.动力学参数:Km值增大,Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶(底物为琥珀酸)的竞争性抑制和磺胺类药物(对氨基苯磺酰胺)对二氢叶酸合成酶(底物为对氨基苯甲酸)的竞争性抑制。 2、非竞争性抑制作用:抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低 特点为:a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;c.动力学参数

酶的催化作用受温度的影响,在最适温度下,酶的反应速度最高。唾液淀粉酶的最适温度为37摄氏度。低温抑制酶的活性,高温使酶失活。淀粉遇碘显蓝色,按其分解程度由低到高会依次出现蓝色、紫色、暗褐色、无色。所以可用碘来检验其水解程度。

PH也能影响酶的活性,在最适PH下,酶的活性最大,偏酸、偏碱都降低酶的活性。

有机体的生命活动表现了它内部化学反应历程的有序性,这种有序性是受多方面因素调节的,一旦破坏了这种有序性,就会导致代谢紊乱,产生疾病,甚至死亡。酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。

扩展资料:

酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制,从而影响活性。例如:大分子物质胰蛋白酶抑制剂,可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物:像1,3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2,3-二磷酸甘油酸的抑制,从而可对这一反应进行调节。

此外某些无机离子可对一些酶产生抑制,对另外一些酶产生激活,从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节,例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性,因此它可明显地促进血液凝固过程。

如果酶反应的产物可与特定的化学试剂反应而生成稳定的有色溶液,且生成颜色的深浅与产物的浓度在一定的范围内有线性关系可用此法。

如蛋白酶的活力测定:蛋白酶可水解酪蛋白,产生的酪氨酸可与福林试剂反应生成稳定的蓝色化合物,在一定的浓度范围内,所生成蓝色化合物颜色的深浅与酪氨酸的量之间有线性关系,可用于定量测定。

参考资料来源:百度百科--酶活性


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