以下是蛋白质代谢的大体内容：
第一节 概述
一、主要途径
1. 蛋白质代谢以氨基酸为核心，细胞内外液中所有游离氨基酸称为游离氨基酸库，其含量不足氨基酸总量的1％，却可反映机体氮代谢的概况。食物中的蛋白都要降解为氨基酸才能被机体利用，体内蛋白也要先分解为氨基酸才能继续氧化分解或转化。
2. 游离氨基酸可合成自身蛋白，可氧化分解放出能量，可转化为糖类或脂类，也可合成其他生物活性物质。合成蛋白是主要用途，约占75％，而蛋白质提供的能量约占人体所需总能量的10－15％。蛋白质的代谢平衡称氮平衡，一般每天排出5克氮，相当于30克蛋白质。
3. 氨基酸通过特殊代谢可合成体内重要的含氮化合物，如神经递质、嘌呤、嘧啶、磷脂、卟啉、辅酶等。磷脂的合成需S-腺苷甲硫氨酸，氨基酸脱羧产生的胺类常有特殊作用，如5－羟色胺是神经递质，缺少则易发生抑郁、自杀；组胺与过敏反应有密切联系。
二、消化
外源蛋白有抗原性，需降解为氨基酸才能被吸收利用。只有婴儿可直接吸收乳汁中的抗体。可分为以下两步：
1. 胃中的消化：胃分泌的盐酸可使蛋白变性，容易消化，还可激活胃蛋白酶，保持其最适pH，并能杀菌。胃蛋白酶可自催化激活，分解蛋白产生蛋白胨。胃的消化作用很重要，但不是必须的，胃全切除的人仍可消化蛋白。
2. 肠是消化的主要场所。肠分泌的碳酸氢根可中和胃酸，为胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶等提供合适环境。肠激酶激活胰蛋白酶，再激活其他酶，所以胰蛋白酶起核心作用，胰液中有抑制其活性的小肽，防止在细胞中或导管中过早激活。外源蛋白在肠道分解为氨基酸和小肽，经特异的氨基酸、小肽转运系统进入肠上皮细胞，小肽再被氨肽酶、羧肽酶和二肽酶彻底水解，进入血液。所以饭后门静脉中只有氨基酸。
三、内源蛋白的降解
1. 内源蛋白降解速度不同，一般代谢中关键酶半衰期短，如多胺合成的限速酶－鸟氨酸脱羧酶半衰期只有11分钟，而血浆蛋白约为10天，胶原为1000天。体重70千克的成人每天约有400克蛋白更新，进入游离氨基酸库。
2. 内源蛋白主要在溶酶体降解，少量随消化液进入消化道降解，某些细胞器也有蛋白酶活性。内源蛋白是选择性降解，半衰期与其组成和结构有关。有人认为N－末端组成对半衰期有重要影响（N-末端规则），也有人提出半衰期短的蛋白都含有一个富含脯氨酸、谷氨酸、丝氨酸和苏氨酸的区域（PEST区域）。如研究清楚，就可能得到稳定的蛋白质产品。
四、氨基酸的吸收
食用蛋白质后15分钟就有氨基酸进入血液，30到50分钟达到最大。氨基酸的吸收与葡萄糖类似，有以下方式：
1. 需要载体的主动转运，需要钠，消耗离子梯度的势能。已发现6种载体，运载不同侧链种类的氨基酸。
2. 基团转运，需要谷胱甘肽，每转运一个氨基酸消耗3个ATP，而用载体转运只需三分之一个。此途径为备用的旁路，一般无用。
第二节 脱氨和脱羧
氨基酸失去氨基称为脱氨，是机体氨基酸分解代谢的第一步。绝大多数氨基酸先脱氨生成－酮酸，再氧化或转化为其他物质。有氧化脱氨和非氧化脱氨两类，前者普遍存在，后者存在于某些微生物。
一、氧化脱氨
（一）过程：氨基酸在氨基酸氧化酶催化下脱氢生成亚氨基酸，再水解生成酮酸和氨。脱下的氢由黄素蛋白传递给氧，生成过氧化氢，再分解为水和氧。总反应如下：
2氨基酸+O2=2酮酸+2NH3
过氧化氢也可氧化酮酸生成脂肪酸和二氧化碳。
（二）有关酶
1. L-氨基酸氧化酶：可催化多数氨基酸，但甘氨酸、侧链含羟基、羧基、氨基的氨基酸无效，需专门的酶。以FAD或FMN为辅基，人的酶以FMN为辅基。
2. D-氨基酸氧化酶：存在于肝、肾，以FAD为辅基。
3. 氧化专一氨基酸的酶：如甘氨酸氧化酶、D-天冬氨酸氧化酶、L-谷氨酸脱氢酶等。后者重要，分布广泛，活力高，受别构调节，能量不足时激活，加快氧化。以NAD或NADP为辅酶，不需氧，通过呼吸链再生。在体外可用于合成味精。
二、非氧化脱氨
1. 还原脱氨：严格无氧时氢化酶催化生成羧酸和氨。
2. 水解脱氨：水解酶催化，生成－羟酸和氨。
3. 脱水脱氨：丝氨酸和苏氨酸在脱水酶催化下生成烯，重排成亚氨基酸，自发水解生成酮酸和氨。脱水酶以磷酸吡哆醛为辅基。
4. 脱巯基脱氨：半胱氨酸在脱硫氢基酶催化下脱去硫化氢，重排、水解，生成丙酮酸和氨。
5. 氧化－还原脱氨：两个氨基酸一个氧化，一个还原，脱去两个氨，生成酮酸和脂肪酸。
三、脱酰胺作用
谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶可催化脱酰胺，生成相应的氨基酸。此酶分布广泛，专一性强。
四、转氨基作用
1. 定义：指－氨基酸和酮酸之间氨基的转移作用。氨基酸的－氨基转移到酮酸的酮基上，生成酮酸，原来的酮酸形成相应的氨基酸。转氨作用普遍存在，除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸外都参与转氨，对其分解及合成有重要作用。
2. 转氨酶：种类很多，多需要谷氨酸，对另一个氨基酸要求不严，以活力最大的命名。其反应是可逆的，由浓度控制。都含磷酸吡哆醛，乒乓机制。吡哆醛还参与脱羧、脱水、脱硫化氢及消旋等反应。
五、联合脱氨
指脱氨与转氨联合，是氨基酸降解的主要方式，有两种方式：
1. 氨基酸先转氨生成谷氨酸，再由谷氨酸脱氢酶脱去氨基。普遍存在。
2. 腺苷酸循环：氨基转给谷氨酸，再生成天冬氨酸，与次黄嘌呤核苷一磷酸生成腺苷酸代琥珀酸，再裂解成腺苷酸和延胡索酸。腺苷酸水解成次黄嘌呤核苷酸，放出氨；延胡索酸水化、氧化再生草酰乙酸。此途径主要存在于肌肉和脑，其腺苷酸脱氨酶活性较高。肝脏谷氨酸脱氢酶活力高，但90％转化为天冬氨酸。
六、脱羧
少数氨基酸先脱羧生成一级胺。此反应由脱羧酶催化，含磷酸吡哆醛，专一性强，每种酶只催化一种L-氨基酸。此酶在各种组织中普遍存在，生成的胺有重要生理作用，如脑中谷氨酸脱羧生成的－氨基丁酸是神经递质。
第三节 氮的排泄
氨对机体有毒，特别是对脑。血液中1％的氨即可使神经中毒。水生动物可直接排氨，陆生动物排溶解度较小的尿素，卵生动物排不溶的尿酸。
一、氨的转运
（一）谷氨酰胺合成酶将氨与谷氨酸合成谷氨酰胺，消耗一个ATP。谷氨酰胺中性无毒，容易通过细胞膜，进入血液运到肝脏后被谷氨酰胺酶分解，放出氨。
（二）肌肉通过葡萄糖-丙氨酸循环转运氨。氨经谷氨酸转给丙氨酸，运到肝后再转氨生成谷氨酸。丙酮酸异生为葡萄糖返回肌肉。这样肌肉活动产生的丙酮酸和氨都得到处理，一举两得。
二、尿素的生成
1. 在线粒体中氨甲酰磷酸合成酶I将氨和CO2合成氨甲酰磷酸，消耗2个ATP。N-乙酰谷氨酸是此酶的正调节物。酶II在细胞质，与核苷酸的合成有关。
2. 氨甲酰磷酸与鸟氨酸形成瓜氨酸和磷酸，由鸟氨酸转氨甲酰酶催化，需镁离子。
3. 瓜氨酸出线粒体，进入细胞质，与天冬氨酸生成精氨琥珀酸。精氨琥珀酸合成酶需镁离子，消耗1个ATP的两个高能键。
4. 精氨琥珀酸裂解酶催化其裂解，生成精氨酸和延胡索酸。
5. 精氨酸酶催化水解生成鸟氨酸和尿素。
6. 总反应为：
NH4++CO2+3ATP+Asp+2H2O=尿素+延胡索酸+2ADP+2Pi+AMP+Ppi
共除去2分子氨和1分子CO2，消耗4个高能键。前两步在线粒体中进行，可避免氨进入血液引起神经中毒。此途径称为尿素循环或鸟氨酸循环，缺乏有关酶会中毒死亡。
三、其他途径
爬虫和鸟排泄不溶的尿酸，可保持水，但耗能高。具体见核酸代谢。此外，蜘蛛排鸟嘌呤，某些鱼排氧化三甲胺，高等植物合成谷氨酰胺和天冬酰胺，储存体内。
谷氨酸的生物合成途径大致是：葡萄糖经糖酵解(EMP途径)和己糖磷酸支路(HMP途径)生成丙酮酸，再氧化成乙酰辅酶A(乙酰CoA)，然后进入三羧酸循环（TCA环），生成α-酮戊二酸。α-酮戊二酸在谷氨酸脱氢酶的催化及有NH4+存在的条件下，生成谷氨酸。NH4+就是无机氮，但无机氮不能直接与α-酮戊二酸反应，是先生成丙氨酸。由α-酮戊二酸到谷氨酸，是转氨反应，由谷丙转氨酶催化。生化条件有：
1、有催化固定CO2的二羧酸合成酶；
2、a—酮戊二酸脱氢酶的活性很弱，这样有利于a—酮戊二酸的蓄积；
3、异柠檬酸脱氢酶活力很强，而异柠檬酸裂解酶的活性不能太强，这样有利于
谷氨酸前体物a—酮戊二酸的合成，满足合成谷氨酸的需要；
4、谷氨酸脱氢酶的活力高，这样有利于谷氨酸的合成；
5、谷氨酸生产菌经呼吸链氧化HNADPH的能力要求弱；
6、菌体本身进一步分解转化和利用谷氨酸的能力低下，利于谷氨酸的蓄积。
以上是搜来的（自己总结一是太麻烦，二是已经记不全了）。但我觉得还应该加一条，就是：
7、生物素（维生素H，VH）供给亚适量，以保证细胞膜通透性，使生成的谷氨酸转移出细胞。
解释一下。
关于1。二羧酸合成酶催化丙酮酸生成草酰乙酸，直接进入TCA环，不用先生成乙酰辅酶A，避开乙醛酸旁路（该旁路不生成a—酮戊二酸）。
关于2。不需要解释。
关于3。不需要解释。
关于4。谷氨酸脱氢酶催化L-谷氨酸氧化脱氨生成α-酮戊二酸。不明白为什么这个酶的活性要求高。强烈怀疑此条的正确性。
关于5。同样有利于α-酮戊二酸的积累。否则经过TCA环后，完全氧化了，谷氨酸生成量就少了。
关于6。就是要求谷氨酸的下游代谢弱，利于积累谷氨酸。但要做到这一条不容易，因为谷氨酸下游代谢途径较复杂。
关于7。谷氨酸在发酵液中的积累与细胞膜（壁）的通透性关系很大（也只有谷氨酸是这样）。生物素是脂肪酸合成酶系的关键辅酶。控制生物素的量，是为了让细菌细胞膜不完整，易于谷氨酸进入发酵液。
脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α?酮酸的过程.这是氨基酸在体内分解的主要方式.参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种,它们的结构不同,脱氨基的方式也不同,主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等,以联合脱氨基最为重要.(一)氧化脱氨基作用(Oxidative Deamination)氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化脱氢的同时脱去氨基的过程.不需氧脱氢酶催化的氧化脱氨基作用谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶(glutamate dehydrogonase)催化氧化脱氨.谷氨酸脱氢酶系不需氧脱氢酶,以NAD+或NADP+作为辅酶.氧化反应通过谷氨酸Cα脱氢转给NAD(P)+形成α?亚氨基戊二酸,再水解生成α?酮戊二酸和氨(图7－2).谷氨酸脱氢酶为变构酶.GDP和ADP为变构激活剂,ATP和GTP为变构抑制剂.在体内,谷氨酸脱氢酶催化可逆反应.一般情况下偏向于谷氨酸的合成(△G°′≈30kJ·mal?1),因为高浓度氨对机体有害,此反应平衡点有助于保持较低的氨浓度.但当谷氨酸浓度高而NH3浓度低时,则有利于脱氨和α酮戊二酸的生成.(二)转氨基作用转氨基作用(Transamination)指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－是酮酸,生成相应的α?酮酸和一种新的α-氨基酸的过程.体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨.参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中,除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用,其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用.转氨基作用最重要的氨基受体是α?酮戊二酸,产生谷氨酸作为新生成氨基酸：进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸,生成α?酮戊二酸和天冬氨酸：或转给丙酮酸.生成α?酮戊二酸和丙氨酸,通过第二次转氨反应,再生出α?酮戊二酸.因而体内有较强的谷草转氨酸(glutamic pyruvic transaminase,GPT)和谷丙转氨酸(glutamic oxaloacetic trans aminase,GOT)活性.转氨基作用是可逆的,该反应中△G°′≈0,所以平衡常数约为1.反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度.因而,转氨基作用也是体内某些氨基酸(非必需氨基酸)合成的重要途径.欢迎分享，转载请注明来源：优选云
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