可以说酶和底物复合物的形成过程既是专一性的识别过程，更重要的是分子间反应变为分子内反应的过程，在这一过程中包括两种效应：邻近效应和定位效应。邻近效应是指酶与底物结合形成中间复合物以后，使底物和底物之间，酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高，从而使反应速率大大增加的一种效应；定向效应则是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。
换个方式解释酶的临近效应就是：由于底物靠近活性部位，非酶促催化反应（底物与底物之间）或酶促反应（酶与底物之间）速度增加，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态，反应速率提高。
临近效应的过程就是指分子间的反应变成分子内的反应的过程。
按照书下面举的乙酸与硝基苯酯的例子，这个意思就相当于：本来的反应是底物与底物两个分子间的反应，加入酶之后，酶把两个底物连接在一起，三个共同形成过渡态即中间复合物，此时就相当于转变为分子内的反应，使得反应速率提高。
书上所指的“结合于同一分子”即为酶 、底物A、底物B三者结合形成的中间复合物，即过渡态。过渡态加速反应。
酶的内部活性中心内一般只能接合一个底物，但是一个酶可以有多个活性中心。再举个例子，胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一个氨基酸残基为天冬氨酸取代，使该处负电荷增强，故该处对带正电荷的赖氨酸或精酸残基结合有利。这是特异性
酶的作用机理是降低了反应的活化能，同时还具有很高的特异性，可以与底物快速结合加快反应速率，这和一般催化剂的机理基本上一样，所以说提高活性中心附近的底物有效浓度（活度）。
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