试述酶催化的作用机理，何为酶的抑制和诱导作用_备孕

酶加速或减慢化学反应的作用。在一个活细胞中同时进行的几百种不同的反应都是借助于细胞内含有的相当数目的酶完成的。它们在催化反应专一性，催化效率以及对温度、pH值的敏感等方面表现出一般工业催化剂所没有的特性。在许多情况下，底物分子中微小的结构变化会丧失一个化合物作为底物的能力。

酶抑制作用（enzyme inhibition）指酶的功能基团受到某种物质的影响，而导致酶活力降低或丧失的作用。酶诱导(enzyme induction)指细胞在底物影响下进行特定酶合成的作用。

扩展资料

酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酶催化，一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物，这就是酶的特异性。

根据酶催化特异性程度上的差别，分为绝对特异性（absolute specificity）、相对特异性（relative specificity）和立体异构特异性（stereospecificity）三类。

一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性，如脲酶只能水解尿素使其分解为二氧化碳和氨；若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯键。

具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求，如L乳酸脱氢酶只催化L-乳酸脱氢，对D-乳酸无作用。

有些酶的催化活性可受许多因素的影响，如别构酶受别构剂的调节，有的酶受共价修饰的调节，激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节，以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶含量（改变酶合成与分解速度）的调节等。

参考资料来源：百度百科-酶诱导

参考资料来源：百度百科-酶

参考资料来源：百度百科-酶抑制作用

参考资料来源：百度百科-酶催化

Q1.假设有100单位的药物，99%与机体结合，那么只有1个单位的游离型药物，此时药物被置换了而下降1%时，相当于98%的单位与机体结合，那么产生2个单位的游离型药物。相当于游离型药物增加了一倍。

Q2：这个主要是生物化学的内容，受体是一种蛋白质（和药物的转运机制联系起来）；长期作用的话受体的敏感性下降了，相当于耐受了。而这个敏感性主要是和受体与药物作用的有效基团有关系，长期作用的话导致药物转运的机制发生变化，所以会对作用在同一种受体上的与药物结合的基团产生影响（说的有点拗口，希望你能看懂）。

Q3：这个主要是和药物在机体内的代谢速率有关的，你可以看看他们的代谢特点再思考一下就能想通。

1、意义

通过研究诱导效，发现分子运动规律，为实际应用提供理论基础。

2、作用

加入一个基团后有机物分子极性发生变化，有机物的其他性能发生变化（如有机酸的酸性变化弱酸变成强酸等，很多），现实中很多药剂都是以诱导效应为基础合成的，如杀虫剂、杀草剂、淬灭剂。

3、举例

诱导效应是以H为基准的，苯酚里面是苯基，而乙醇里的是乙基，它们的电负性也就是吸电子顺序是苯基大于氢大于乙基，苯基吸电子，乙基给电子，造成苯酚上羟基的电子云密度比乙醇上的羟基要小，所以酚羟基上的氢比乙醇上的活泼。

扩展资料：

发展历程

1923年G.N.路易斯首先提出取代基团吸引或释放电子的作用可以在整个分子中的各键上引起价电子对移动的概念。C.K.英戈尔德等将常见的基团和原子排列成一个诱导效应强弱的定性序列。

科学工作者根据化合物的物理化学性质、反应平衡常数和速率常数等方面的大量实验结果，提出了各种基团特性常数，以定量或半定量地表达基团的诱导效应强弱。

其中最著名的是L.P.哈米特的取代常数 σ（见哈米特方程）和R.W.塔夫脱的极性取代常数 σ*。