测酶活力常用其催化某一化学反应的能力来表示。在酶活力测定中酪蛋白和酶的反应时间要控制严格一致，使之均处于线性范围和稳定的初速度之中，以保持两组数据之间稳定的相关性和可比性。
酶活力也称为酶活性，测量酶活力的原因是测定酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高，反之活力愈低。测定酶活力实际就是测定酶促反应的速度。
酶活力测定中各样品与底物测定的时间要严格一致，是为了保证在酶的稳定反应状况之下获取可比数据。 酶活力常用其催化某一化学反应的能力来表示。通过作出反应曲线可以用线上任何一点的斜率去表征该时间上的反应速率。在这些酶促反应中，只有初始阶段产物生成量与反应时间呈线性关系。换言之，酶促反应初始速度是不变的。随着时间的延长，斜率逐渐降低曲线上升趋缓，反应速度降低，此时测得的不是真实的酶活力。 另一方面，随着反应时间推移，反应物浓度降低产物浓度增加，它加速了逆反应的进程，并产生对酶的抑制。故测定酶活力应该测定酶促反应的初速率，在其线性范围里进行测定。 所以，在酶活力测定中各样品与底物测定的时间要控制严格一致，使之均处于线性范围和稳定的初速度之中，以保持两组数据之间稳定的相关性和可比性。酶活力测定中为什么各样品与底物测定的时间要严格一致？答：本实验中用磷酸苯二钠为底物。磷酸苯二钠经过酸性磷酸酯酶作用，水解以后即生成酚和 无机磷，其反应式如下： O || C6H6-O-P-ONa + H2O ≈ C6H6-OH + Na2HPO4 | ONa 由上式可见，当有足够量的底物磷酸苯二钠存在时，酸性磷酸酯酶的活力越高，所生成的产物酚和无机磷也越多。反应速率只在反应的最初一段时间范围内保持恒定。随着时间的延长，底物浓度的降低和产物浓度的升高，使逆反应加强。
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